Aminokwasy to kwasy karboksylowe, w których atom wodoru w rodniku zastąpiono grupą aminową. Znanych jest kilkaset aminokwasów. Najważniejsze z nich to 20 aminokwasów tworzących białka, nazywane są one proteinogennymi. Aminokwasy, z których zbudowane są białka, mają grupę aminową w pozycji α w stosunku do grupy karboksylowej. Charakterystyczne właściwości aminokwasów są związane z ich rodnikiem.
Istnieją różne sposoby klasyfikowania aminokwasów. Na przykład według liczby grup aminowych i karboksylowych.
Kwasy monoaminomonokarboksylowe zawierają jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową (większość aminokwasów).
Kwasy monoaminodikarboksylowe: kwas asparaginowy i glutaminowy zawierają po dwie grupy karboksylowe na grupę aminową.
Aminokwasy diaminomonokarboksylowe: lizyna, arginina, histydyna, przeciwnie, mają dwie grupy aminowe (lub imino) przy jednej grupie karboksylowej.
Aminokwasy zawierające siarkę: cysteina i metionina. Hydroksyaminokwasy: seryna, treonina, tyrozyna mają w rodniku grupę hydroksylową. Aminokwasy cykliczne: fenyloalanina, tyrozyna, tryptofan, prolina, histydyna mają w rodniku pierścień. Aromatyczne aminokwasy aromatyczne: : prolina.
Najczęściej aminokwasy dzieli się według polarności i ładunku ich rodników.
Niepolarne zawierają rodnik hydrofobowy, który nadaje te właściwości całej cząsteczce. Obejmują one:
Aminokwasy polarne nienaładowane mają rodnik hydrofilowy. Obejmują one:
Aminokwasy polarne, naładowane . Dwa są naładowane ujemnie:
kwas asparaginowy i glutaminowy. Nadają również właściwości kwasowe cząsteczce białka.
Trzy niezbędne, dodatnio naładowane aminokwasy. Aminokwasy z tej grupy to związki silnie zasadowe (zasadowe), które mają te same właściwości w białkach.
Rzadkie (drugorzędne) aminokwasy. Aminokwasy nie występują w białkach.
Aminokwasy mogą ulegać modyfikacji po włączeniu do cząsteczki białka. Należą do nich hydroksyprolina, hydroksylizyna, znajdująca się w kolagenie białka tkanki łącznej. Desmozyna i izodesmosin to pochodne czterech cząsteczek lizyny znajdujących się w innym białku tkanki łącznej, elastynie. Czasami aminokwas nazywany jest cystyną, związkiem utworzonym z dwóch cząsteczek cysteiny połączonych przez siarkę mostkiem dwusiarczkowym. W białkach rybosomalnych znaleziono kwasy aminolimonowy i karboksyasparaginowy. Duży ładunek ujemny w regionie białka, w którym znajdują się te aminokwasy, zapobiega interakcji białka z rRNA. W białkach jądrowych znajdują się histony, pochodne acetylowe i metylowe lizyny i seryny, w fosfoproteinach – fosfoserynie.
W przypadku rzadkich aminokwasów w DNA nie ma odpowiednich trojaczków, tj. Te aminokwasy nie są szyfrowane przez kwasy nukleinowe.
Znanych jest wiele aminokwasów, które nigdy nie występują w białkach. Na przykład cytrulina i ornityna są produktami pośrednimi cyklu mocznikowego, kwas γ-aminomasłowy, który bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych, kanawanina to aminokwas występujący w roślinach i toksyczny dla innych form życia itp.
1. Aminokwasy z uwagi na grupy karboksylowe i aminowe są amfolami, to znaczy wykazują właściwości zarówno kwasów, jak i zasad. W roztworach wodnych grupa karboksylowa dysocjuje, a grupa aminowa jest protonowana zgodnie z równaniem:
2. Wszystkie aminokwasy tworzące białka, z wyjątkiem glicyny, mają aktywność optyczną. Strukturalnie aminokwasy białek określa się jako L-izomery. Izomery D aminokwasów zostały znalezione w otoczkach bakterii, antybiotykach peptydowych – gramicydynie, aktynomycydynie i niektórych innych związkach i nigdy nie występowały w białkach.
Stereoizomery D i L aminokwasów różnią się znacznie pod względem ich aktywności biologicznej. Na przykład formy D aminokwasów są postrzegane przez ludzi jako słodkie, a formy L jako neutralne w smaku.
Stereoizomery D i L nazywane są enancjomerami. Czasami indeksy s (seryna) ig (aldehyd glicerynowy) są dodawane do liter D i L, w zależności od tego, co jest traktowane jako odniesienie.
3. Żaden aminokwas nie pochłania widzialnej części widma światła. Światło ultrafioletowe jest absorbowane przez aminokwasy aromatyczne: tryptofan, tyrozynę i fenyloalaninę z maksimum przy długości fali 280 nm. Fakt ten ma praktyczne znaczenie dla spektrofotometrycznego ilościowego oznaczania białka, ponieważ prawie wszystkie białka zawierają te aminokwasy.
4. Reakcje chemiczne aminokwasów wynikają z ich grup funkcyjnych.
Grupa karboksylowa aminokwasów wchodzi w proces amidowania, estryfikacji, redukcji itp.
Reakcje grup aminowych aminokwasów mają duże znaczenie praktyczne.
Reakcja ninhydrynowa jest często stosowana do ilościowego określania aminokwasów. Reakcja ninhydrynowa jest charakterystyczna dla α-aminokwasów. Dostarczają go wolne aminokwasy, peptydy i białka. Ze względu na swoje właściwości utleniające ninhydryna dekarboksyluje i dezaminuje aminokwas. Zredukowana ninhydryna tworzy niebieski kompleks z niezredukowaną cząsteczką ninhydryny i amoniakiem, który jest taki sam dla wszystkich aminokwasów z wyjątkiem proliny.
Prolina i hydroksyprolina dają produkt o żółtym zabarwieniu z ninhydryną.
Do wykrywania i ilościowego oznaczania aminokwasów często stosuje się również reakcje barwne na rodnik aminokwasowy: ksantoproteinę, reakcję z fluorescaminą, reakcję Fol, Milona, Sakaguchi itp.
Jakościowe reakcje aminokwasów mają duże znaczenie praktyczne w chemii białek.
Aminokwasy są syntetyzowane metodami chemicznymi i mikrobiologicznymi. Ponadto w trakcie syntezy chemicznej uzyskuje się racematy (roztwory, w których połowa aminokwasów to formy D, a połowa L), więc trzeba je poddać translacji i oczyszczeniu za pomocą enzymów. Jedynie forma L jest otrzymywana w drodze syntezy mikrobiologicznej.
Wolne aminokwasy i peptydy można również otrzymać z białek na drodze hydrolizy enzymatycznej
Aminokwasy mogą ze sobą oddziaływać, tworząc wiązanie peptydowe, tworząc w ten sposób łańcuch aminokwasów – peptyd.
Funkcje aminokwasów w organizmach: wchodzą w skład antybiotyków mikroorganizmów (gramicydyna), hormonów (peptyd – insulina), glutation (peptyd – nośnik substancji przez błonę). Główna funkcja: tworzą białka.
Przeznaczenie w przemyśle: dodatki do żywności, 1. miejsce pod względem produkcji lizyny i kwasu glutaminowego, nieco mniej glicyny i metioniny.
Białka (białka) to substancje organiczne o wysokiej masie cząsteczkowej, które są polimerami aminokwasów. Masa cząsteczkowa białek to ponad 6 tys. Białka stanowią 50% suchej masy komórki.
Podstawą wszelkich przejawów życia (ruchu, oddychania, wydalania, wrażliwości, rozmnażania itp.) Są białka.
1. Tworzą enzymy (trypsyna, amylaza – enzymy z klasy hydrolaz)
2. Przechowywanie (gliadyna i zeina – białka ziarna pszenicy i kukurydzy, albumina jaja – białko jaja)
3. Transport (hemoglobina przenosi tlen, albuminy krwi – tłuszcze i kwasy tłuszczowe)
4. Skurcz (aktyna, miozyna – białko mięśniowe)
7. Strukturalne (białka otoczki wirusów, białka struktur błonowych, keratyna – białko włosa)
Białka mają prosty i złożony skład. Proste białka składają się wyłącznie z aminokwasów, na przykład elastyna to białko ścięgien, laktoglobulina to białko mleka.
Klasyfikacja prostych białek opiera się na ich rozpuszczalności.
1. Albumina – białka łatwo rozpuszczalne w wodzie oraz w stężonych roztworach soli, np. W nasyconym roztworze chlorku sodu.
2. Globuliny to białka nierozpuszczalne w wodzie destylowanej. Rozpuszczają się w obecności soli. Wytrącają się nasyconym roztworem chlorku sodu.
3. Protaminy i histony – białka jądrowe o wysokiej zawartości podstawowych aminokwasów lizyny i argininy – % wszystkich aminokwasów.
4. Prolaminy i gluteliny to białka roślinne. Szczególnie dużo ich jest w nasionach. Nie rozpuszczają się w wodzie. Prolaminy są rozpuszczalne w alkoholu, a gluteliny tylko w alkaliach.
5. Skleroproteiny – białka tkanki łącznej. Nierozpuszczalne w wodzie. Należą do nich białko tkanki łącznej – elastyna, keratyna – białko włosów, białko jedwabiu – fibroina. Skleroproteiny są czasami nazywane proteinoidami.
Kompleks składa się z prostego białka i niebiałkowej grupy protetycznej . Z natury grupy protetycznej złożone białka są podzielone na kilka grup.
1. Chromoproteiny zawierają grupę barwiącą. W hemoglobinie, katalazie, cytochromie C i innych białkach jako grupa prostetyczna występuje hem (cztery pierścienie pirolowe połączone mostkami metinowymi z porfinami. W centrum porfiny znajduje się atom żelaza. Rodniki hemowe są różne w różnych białkach.
W siatkówce oka znajduje się rodopsyna, wrażliwe na światło białko. Składa się z prostego białka opsyny i retinalu, pochodnej witaminy A.
Enzymy flawinowe to żółte białka. Jako grupa prostetyczna enzymy te zawierają mononukleotyd flawiny lub dinukleotyd flawinoadeninowy – pochodne witaminy B7 (ryboflawina).
2. Fosfoproteiny – złożone białka zawierające resztę kwasu fosforowego. Kwas fosforowy jest połączony wiązaniem estrowym z grupą hydroksylową seryny, treoniny lub tyrozyny. Fosfoproteiny obejmują kazeinę, białko mleka. Białko to można również sklasyfikować jako glikoproteinę, ponieważ zawiera glikomakropeptyd, który stabilizuje kazeinę w roztworze. Fosfoproteiny obejmują również białka jaja, histony itp.
3. Glikoproteiny . Wiele białek zawiera składniki węglowodanowe, na przykład: albumina jaja, czynniki grupowe krwi, białka błony komórkowej, mukoproteiny śluzu itp.
4. Lipoproteiny zawierają składnik lipidowy. Te białka są częścią błon komórkowych.
5. Nukleoproteiny to kompleksy kwasów nukleinowych i białek, takie jak rybosomy i wirus mozaiki tytoniu.
6. Metaloproteiny – białka zawierające metale. Ferrytyna, białko gromadzące żelazo w narządach krwiotwórczych, zawiera do 23% żelaza w postaci Fe (OH) 3. Enzymy oksydaza alkoholowa i karboksypeptydaza zawierają cynk, oksydazę tyrozynową – miedź.
Białka są również podzielone ze względu na swój kształt na kuliste (hemoglobina) i włókniste (keratyna).
Nazewnictwo aminokwasów i ich klasyfikacja oraz budowa rodników
Nazwy AK są używane głównie jako trywialne (glicyna od słowa słodki –glykos, seryna od słowa serieum – jedwabista, otrzymywana z jedwabnej fibryny), ich trzyliterowe oznaczenie służy do zapisu. W łańcuchu polipeptydowym reszta AA, która nie ma grupy karboksylowej w standardowym bloku, jest nazywana ze zmianą końcówki -IN na -IL. Na przykład glicyl zamiast glicyny itp.
Zgodnie ze strukturą szkieletu węglowego rodników AA dzielą się na alifatyczne, aromatyczne i heterocykliczne. Rodniki mogą zawierać grupy funkcyjne, które nadają im specyficzne właściwości: karboksyl, amino, tiol, amid, hydroksyl, guanidyna. Wszystkie AA są rozpuszczalne w wodzie, ale w składzie białka właściwości rodnika wpływają na rozpuszczalność białka w wodzie; dlatego AA z hydrofobowymi rodnikami niepolarnymi tworzą nierozpuszczalne białka (kolagen), AA z hydrofilowymi rodnikami polarnymi tworzą białka rozpuszczalne w wodzie (albuminy). Rodniki hydrofobowe to struktury węglowodorowe, które mogą „sklejać się” ze sobą tworząc wiązania hydrofobowe, ale nie tworzą wiązań wodorowych z wodą i dlatego nie rozpuszczają się w niej. Należą do nich rodniki z wiązaniami niepolarnymi (rodniki węglowodorowe). Rodniki hydrofilowe mają wiązania polarne i tworzą z wodą wiązania dipol-dipol lub wodorowe. Hydrofobowe i hydrofilowe rodniki AA określają strukturę przestrzenną białka, do którego wchodzą.
Wśród rodników polarnych wyróżniają się również ładunkiem (dodatnim i ujemnym), lepiej rozpuszczają się w wodzie i nienaładowane, gorzej rozpuszczają się w wodzie.
STRUKTURA I FUNKCJE AMINOKWASÓW I ICH REAKCJE WAŻNE BIOLOGICZNIE
Aminokwasy tworzące białka: klasyfikacja na podstawie chemicznej natury rodnika i jego zdolności do interakcji z wodą. Niezbędne aminokwasy .
Aminokwasy nazywane są dwufunkcyjnymi pochodnymi węglowodorów, które zawierają grupę karboksylową -COOH i grupę aminową -NH2.
Klasyfikacja aminokwasów ze względu na polarność ich rodników:
1. Aminokwasy z niepolarnymi (rodnikami hydrofobowymi): zawierają grupy węglowodorowe i pierścienie aromatyczne w rodniku (alanina (ala), walina (val *), leucyna (leu *), izoleucyna (ile *), metionina (met *), fenyloalanina ( suszarka do włosów *), tryptofan (trzy *), prolina (pro)).
2. Aminokwasy z rodnikami polarnymi (hydrofilowymi) nienaładowanymi: rodniki zawierają grupy polarne (-OH, -SH, -NH2). Grupy te oddziałują z dipolowymi cząsteczkami wody, które są zorientowane wokół nich. Do polarnych nienaładowanych należą: glicyna (gly), seryna (ser), treonina (tre *), tyrozyna (tyr), cysteina (cis), aparagina (asn), glutamina (gln)).
3. Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami: asparaginian lub kwas asparaginowy (asp), glutaminian lub kwas glutaminowy (gl). W neutralnym środowisku boleń i klej uzyskują ładunek ujemny.
4. Aminokwasy z dodatnio naładowanymi rodnikami: lizyna (lys *), arginina (arg *), histydyna (his *). Mają dodatkową grupę aminową (lub pierścień imidazolowy, taki jak histydyna) w rodniku. W neutralnym środowisku lys, arg i gis uzyskują ładunek dodatni.
Uwaga: * – niezbędne (egzogenne) aminokwasy.
Istnieje biologiczna klasyfikacja aminokwasów:
1. Niezbędne aminokwasy : nie mogą być syntetyzowane w ludzkim organizmie i muszą być dostarczane z pożywieniem (szyb, muł, leu, lys, met, tre, three, phen), a 2 kolejne aminokwasy są częściowo niezastąpione (arg, gis).
2. Wymienne aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka (glu, gln, pro, ala, asp, asn, tir, cis, ser i gli).
Klasyfikacja aminokwasów
Wszystkie naturalnie występujące aminokwasy mają wspólną właściwość – amfoteryczność (od greckiego amfoteros – dwustronna), tj. każdy aminokwas zawiera co najmniej jedną grupę kwasową i jedną zasadową. Ogólny typ budowy α-aminokwasów można przedstawić następująco:
Jak widać ze wzoru ogólnego, aminokwasy będą różnić się od siebie chemiczną naturą rodnika R, który jest grupą atomów w cząsteczce aminokwasu połączoną z atomem węgla α i nie uczestniczą w tworzeniu wiązania peptydowego podczas syntezy białka. Prawie wszystkie grupy α-aminowe i α-karboksylowe biorą udział w tworzeniu wiązań peptydowych cząsteczki białka, tracąc jednocześnie swoje właściwości kwasowo-zasadowe specyficzne dla wolnych aminokwasów. Dlatego cała różnorodność cech struktury i funkcji cząsteczek białka jest związana z naturą chemiczną i właściwościami fizykochemicznymi rodników aminokwasów. To dzięki nim białka obdarzone są szeregiem unikalnych funkcji, które nie są charakterystyczne dla innych biopolimerów i posiadają chemiczną tożsamość.
Klasyfikacja aminokwasów została opracowana na podstawie budowy chemicznej rodników, chociaż zaproponowano inne zasady. Istnieją aminokwasy aromatyczne i alifatyczne, a także aminokwasy zawierające grupy siarkowe lub hydroksylowe. Często klasyfikacja opiera się na naturze ładunku aminokwasu. Jeśli rodnik jest obojętny (takie aminokwasy zawierają tylko jedną grupę aminową i jedną grupę karboksylową), wówczas nazywa się je aminokwasami obojętnymi. Jeśli aminokwas zawiera nadmiar grup aminowych lub karboksylowych, wówczas nazywa się go odpowiednio aminokwasem zasadowym lub kwasowym.
Współczesna racjonalna klasyfikacja aminokwasów oparta jest na polarności rodników (grupy R), tj. ich zdolność do interakcji z wodą przy fizjologicznych wartościach pH (bliskich pH 7,0). Istnieje 5 klas aminokwasów zawierających następujące rodniki: 1) niepolarne (hydrofobowe); 2) polarny (hydrofilowy); 3) aromatyczne (głównie niepolarne); 4) naładowany ujemnie i 5) naładowany dodatnio.
1. Aminokwasy z rodnikami niepolarnymi (hydrofobowymi).
Należą do nich hydrofobowe rodniki alaniny, waliny, leucyny, izoleucyny, proliny, metioniny, fenyloalaniny i tryptofanu. Rodniki tych aminokwasów nie przyciągają wody, ale mają tendencję do siebie nawzajem lub do innych hydrofobowych cząsteczek.
Aminokwasy niepolarne (hydrofobowe)
Aminokwasy polarne (hydrofilowe)
Aminokwasy aromatyczne (głównie niepolarne)
Ujemnie naładowane aminokwasy
Aminokwasy z ładunkiem dodatnim
Niektóre białka zawierają określone pochodne aminokwasów . Kolagen (białko tkanki łącznej) zawiera oksyprolinę i oksylizynę. Podstawą budowy hormonów tarczycy jest dijodotyrozyna, pochodna tyrozyny.
Wspólną właściwością aminokwasów jest amfoteryczność (od greckiego amfoteros – dwustronna). W zakresie pH 4,0-9,0 prawie wszystkie aminokwasy występują w postaci jonów bipolarnych (jonów obojnaczych). Punkt izoelektryczny aminokwasu (IEP, pI) oblicza się według wzoru:
…
đI dla kwasów monoaminodikarboksylowych oblicza się jako połowę sumy wartości рK (tabela 1) grup a- i w-karboksylowych, dla kwasów diaminomonokarboksylowych – jako połowę sumy wartości рK grup a- i w-aminowych.
Istnieją nieistotne aminokwasy, które mogą być syntetyzowane w ludzkim organizmie, i niezbędne, które nie powstają w organizmie i muszą być dostarczane jako część pożywienia.
Niezbędne aminokwasy : walina, treonina, leucyna, lizyna, metionina, tryptofan, izoleucyna, fenyloalanina.
Aminokwasy wymienne: glicyna, alanina, asparagina, glutaminian, glutamina, seryna, prolina.
Aminokwasy warunkowo nieistotne (mogą być syntetyzowane w organizmie z innych aminokwasów): arginina (z cytruliny), cysteina (z seryny), tyrozyna (z fenyloalaniny), histydyna (z udziałem glutaminy).
Względna zawartość różnych aminokwasów w białkach nie jest taka sama.
Do wykrywania aminokwasów w obiektach biologicznych i ich ilościowego oznaczania wykorzystuje się reakcję z ninhydryną.
Tabela 1. Stałe dysocjacji aminokwasów
STRUKTURALNA ORGANIZACJA BIAŁEK
Istnieją 4 główne poziomy organizacji strukturalnej cząsteczek białka.
Podstawową strukturą białka jest sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Poszczególne aminokwasy w cząsteczce białka są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi utworzonymi w wyniku oddziaływania grup a-karboksylowych i a-aminowych aminokwasów:
…
Obecnie rozszyfrowano pierwotną strukturę dziesiątek tysięcy różnych białek. Pierwszym krokiem w określeniu pierwotnej struktury białka jest ustalenie składu aminokwasowego metodami hydrolizy. Następnie określa się chemiczną naturę końcowych aminokwasów. Kolejnym krokiem jest określenie sekwencji aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, do którego stosuje się częściową selektywną hydrolizę (enzymatyczną lub chemiczną).
2. Aminokwasy z rodnikami polarnymi (hydrofilowymi).
Należą do nich seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, glutamina i cysteina. Rodniki tych aminokwasów obejmują polarne grupy funkcyjne, które tworzą wiązania wodorowe z wodą.
Z kolei te aminokwasy dzielimy na dwie grupy:
1) zdolne do jonizacji w warunkach organizmu (jonogenne).
Np. Przy pH = 7 fenolowa grupa hydroksylowa tyrozyny jest zjonizowana o 0,01%; grupa tiolowa cysteiny o 8%.
2) niezdolne do jonizacji (niejonowe).
Na przykład grupa hydroksylowa treoniny:
3. Aminokwasy z rodnikami naładowanymi ujemnie.
Do tej grupy należą kwasy asparaginowy i glutaminowy . Te aminokwasy nazywane są kwasowymi, ponieważ zawierają dodatkową grupę karboksylową w rodniku, która dysocjuje tworząc anion karboksylanowy. W pełni zjonizowane formy tych kwasów to asparaginian i glutaminian:
Ta grupa czasami obejmuje aminokwasy asparaginę i glutaminę, które zawierają grupę karboksyamidową (СОNH2) jako potencjalną grupę karboksylową powstającą podczas hydrolizy.
P K A grupy β-karboksylowej kwasu asparaginowego i grupy γ-karboksylowej kwasu glutaminowego są większe niż P K A grup α-karboksylowe oraz w większym stopniu odpowiadają na p K a wartości tych kwasów karboksylowych.
4. Aminokwasy z dodatnio naładowanymi rodnikami
Należą do nich lizyna, arginina i histydyna. Lizyna ma drugą grupę aminową zdolną do przyłączania protonu:
W argininie grupa guanidynowa nabiera ładunku dodatniego:
Jeden z atomów azotu w pierścieniu imidazolowym histydyny zawiera samotną parę elektronów, która może również przyłączać proton:
Te aminokwasy nazywane są niezbędnymi.
Aminokwasy modyfikowane zawierające dodatkowe grupy funkcyjne w rodniku są rozpatrywane osobno : hydroksylizyna, hydroksyprolina, kwas γ-karboksyglutaminowy itp. Aminokwasy te mogą być zawarte w białkach, ale modyfikacja reszt aminokwasowych jest przeprowadzana już w białkach, tj. dopiero po zakończeniu ich syntezy.
Budowa i właściwości bocznych rodników aminokwasów
Za najdokładniejszą klasyfikację różnicy aminokwasów należy uznać klasyfikację wszystkich aminokwasów na grupy według hydrofobowości-hydrofilowości ich rodników bocznych R. Na rysunkach atomy i wiązania związane z rodnikami bocznymi zaznaczono na czerwono. To właśnie te właściwości aminokwasów mają decydujący wpływ na właściwości białka. Białka o różnych strukturach pierwotnych (o różnym składzie i kolejności przemian aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym) tworzą różne struktury drugorzędowe i trzeciorzędowe. Zastąpienie pojedynczej reszty aminokwasowej w łańcuchu polipeptydowym resztą aminokwasu z innej grupy polarności może wpłynąć na funkcjonalność białka w najbardziej dramatyczny sposób. Dlatego powinno być preferowane
1. Aminokwasy z hydrofobowymi nienaładowanymi rodnikami bocznymi:
2. Aminokwasy z hydrofilowymi nienaładowanymi rodnikami. Regiony białkowe zawierające takie reszty aminokwasowe są zdolne do hydratacji i interakcji z wiązaniami wodorowymi z innymi podobnymi resztami.
3. Aminokwasy z rodnikami bocznymi, naładowane dodatnio w roztworach wodnych o pH obojętnym lub bliskim obojętnemu. Punkt izoelektryczny tych aminokwasów jest znacznie większy niż 7,0 i mają one nadmiar ładunku dodatniego przy obojętnym pH. Białka zawierające przeważające ilości takich reszt aminokwasowych nazywane są alkalicznymi, ponieważ ich punkt izoelektryczny jest również większy niż 7,0.
4. Aminokwasy z ładunkiem ujemnym w łańcuchu bocznym rodnika. Punkt izoelektryczny tych aminokwasów jest mniejszy niż 7,0.
Należy jednak pamiętać, że taki rozdział aminokwasów jest w dużej mierze arbitralny, ponieważ aminokwasy takie jak glicyna praktycznie nie mają rodnika bocznego, na przykład tyrozyna może wykazywać zarówno właściwości hydrofilowe, jak i hydrofobowe. To samo dotyczy aminokwasu metioniny. Niemniej jednak ten rodzaj klasyfikacji najbardziej odzwierciedla funkcjonalne różnice w aminokwasach.
STRUKTURA I FUNKCJE AMINOKWASÓW I ICH REAKCJE WAŻNE BIOLOGICZNIE
Aminokwasy tworzące białka: klasyfikacja na podstawie chemicznej natury rodnika i jego zdolności do interakcji z wodą. Niezbędne aminokwasy .
Aminokwasy nazywane są dwufunkcyjnymi pochodnymi węglowodorów, które zawierają grupę karboksylową -COOH i grupę aminową -NH2.
Klasyfikacja aminokwasów ze względu na polarność ich rodników:
1. Aminokwasy z niepolarnymi (rodnikami hydrofobowymi): zawierają grupy węglowodorowe i pierścienie aromatyczne w rodniku (alanina (ala), walina (val *), leucyna (leu *), izoleucyna (ile *), metionina (met *), fenyloalanina ( suszarka do włosów *), tryptofan (trzy *), prolina (pro)).
2. Aminokwasy z rodnikami polarnymi (hydrofilowymi) nienaładowanymi: rodniki zawierają grupy polarne (-OH, -SH, -NH2). Grupy te oddziałują z dipolowymi cząsteczkami wody, które są zorientowane wokół nich. Do polarnych nienaładowanych należą: glicyna (gly), seryna (ser), treonina (tre *), tyrozyna (tyr), cysteina (cis), aparagina (asn), glutamina (gln)).
3. Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami: asparaginian lub kwas asparaginowy (asp), glutaminian lub kwas glutaminowy (gl). W neutralnym środowisku boleń i klej uzyskują ładunek ujemny.
4. Aminokwasy z dodatnio naładowanymi rodnikami: lizyna (lys *), arginina (arg *), histydyna (his *). Mają dodatkową grupę aminową (lub pierścień imidazolowy, taki jak histydyna) w rodniku. W neutralnym środowisku lys, arg i gis uzyskują ładunek dodatni.
Uwaga: * – niezbędne (egzogenne) aminokwasy.
Istnieje biologiczna klasyfikacja aminokwasów:
1. Niezbędne aminokwasy : nie mogą być syntetyzowane w ludzkim organizmie i muszą być dostarczane z pożywieniem (szyb, muł, leu, lys, met, tre, three, phen), a 2 kolejne aminokwasy są częściowo niezastąpione (arg, gis).
2. Wymienne aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka (glu, gln, pro, ala, asp, asn, tir, cis, ser i gli).
Specjalne właściwości aminokwasów
Interakcja w cząsteczce. Po rozpuszczeniu w wodzie grupa karboksylowa oddziela jon wodorowy, który jest przyłączony do grupy aminowej, co prowadzi do wewnątrzcząsteczkowej neutralizacji – do powstania soli wewnętrznej, której cząsteczką jest jon dwubiegunowy.
Wszystkie standardowe alfa-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mogą istnieć w postaci jednego z dwóch enancjomerów zwanych aminokwasami L lub D, które są swoimi lustrzanymi odbiciami. L-aminokwasy to wszystkie aminokwasy, które znajdują się w białkach po przeniesieniu do rybosomu, D-aminokwasy znajdują się w niektórych białkach otrzymanych w wyniku enzymatycznych modyfikacji potranslacyjnych po transferze i translokacji do retikulum endoplazmatycznego, na przykład w egzotycznych organizmach morskich, takich jak ślimaki -stożek. Ponadto występują obficie w ścianach komórkowych peptydoglikanów bakterii, a D-seryna może działać jako neuroprzekaźnik w mózgu. Konfiguracja aminokwasów L i D nie odnosi się do aktywności optycznej samego aminokwasu, ale raczej do aktywności optycznej izomeru gliceraldehydu, z którego teoretycznie można syntetyzować aminokwas (D-gliceraldehyd jest aminokwasem prawoskrętnym; lewostronny jest L-gliceraldehyd). Alternatywnie stereochemia wykorzystuje litery (S) i (R). Prawie wszystkie aminokwasy w białkach są (S) na węglu alfa, cysteina to (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R). cysteina – (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R). cysteina – (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R).
Aminokwasy standardowe
Aminokwasy to związki strukturalne (monomery), które tworzą białka. Łączą się razem, tworząc krótkie łańcuchy polimerowe zwane długołańcuchowymi peptydami, polipeptydami lub białkami. Te polimery są liniowe i nierozgałęzione, a każdy aminokwas w łańcuchu jest przyłączony do dwóch sąsiednich aminokwasów. Proces budowania białka nazywany jest translacją i polega na stopniowym dodawaniu aminokwasów do rosnącego łańcucha białkowego poprzez rybozymy, przeprowadzane przez rybosom. Kolejność dodawania aminokwasów odczytywana jest w kodzie genetycznym za pomocą szablonu mRNA, który jest kopią RNA jednego z genów organizmu.
Dwadzieścia dwa aminokwasy są naturalnie zawarte w polipeptydach i nazywane są aminokwasami proteinogennymi lub naturalnymi. Spośród nich 20 jest zakodowanych przy użyciu uniwersalnego kodu genetycznego. Pozostałe 2, selenocysteina i pirolizyna, są włączane do białek poprzez unikalny mechanizm syntezy. Selenocysteina powstaje, gdy mRNA poddane translacji zawiera element SECIS, który powoduje kodon UGA zamiast kodonu stop. Pirolizyna jest wykorzystywana przez niektóre archeony metanogenne w enzymach potrzebnych do produkcji metanu. Jest kodowany za pomocą kodonu UAG, który zwykle pełni rolę kodonu stop w innych organizmach. Po kodonie UAG następuje sekwencja PYLIS.
Aminokwasy nieproteogenne
Oprócz 22 standardowych aminokwasów istnieje wiele innych aminokwasów, które są określane jako nieproteogenne lub niestandardowe. Te aminokwasy albo nie występują w białkach (np. L-karnityna, GABA) lub nie są wytwarzane bezpośrednio w izolacji za pomocą standardowych mechanizmów komórkowych (np. Hydroksyprolina i selenometionina).
Niestandardowe aminokwasy występujące w białkach powstają w wyniku modyfikacji potranslacyjnej, czyli modyfikacji potranslacyjnej podczas syntezy białek. Te modyfikacje są często wymagane dla funkcji lub regulacji białka; na przykład karboksylacja glutaminianu poprawia wiązanie jonów wapnia, a hydroksylacja proliny jest ważna dla utrzymania tkanki łącznej. Innym przykładem jest tworzenie hipuzyny do czynnika inicjacji translacji EIF5A poprzez modyfikację reszty lizyny. Takie modyfikacje mogą również określać lokalizację białka, na przykład dodanie długich grup hydrofobowych może powodować wiązanie białka z błoną fosfolipidową.
Niektóre niestandardowe aminokwasy nie występują w białkach. Są to lantionina, kwas 2-aminoizomasłowy, dehydroalanina i kwas gamma-aminomasłowy. Niestandardowe aminokwasy często znajdują się jako pośrednie szlaki metaboliczne dla standardowych aminokwasów – na przykład ornityna i cytrulina występują w cyklu ornityny jako część katabolizmu kwasów. Rzadkim wyjątkiem od dominacji alfa-aminokwasu w biologii jest beta-aminokwas Beta-alanina (kwas 3-aminopropanowy), który służy do syntezy kwasu pantotenowego (witaminy B5), składnika koenzymu A w roślinach i mikroorganizmach.
Niezbędne aminokwasy dla ludzi i ich rola
Ciało ludzkie nie jest w stanie syntetyzować niektórych potrzebnych nam aminokwasów.
Dlatego jesteśmy zmuszeni wydobywać je z pokarmów białkowych, które w procesie trawienia rozkładają enzymy do aminokwasów biorących udział w produkcji własnych białek organizmu.
Jakie pokarmy są bogate w niezbędne aminokwasy dla ludzi?
Taki zestaw aminokwasów niezbędnych dla człowieka oraz produktów, w których są one zawarte, pomoże Ci stworzyć zbilansowaną dietę.
Warzywa, zioła, rośliny strączkowe i zboża, wszystkie produkty mleczne i fermentowane, suszone owoce, owoce i jagody, nasiona i orzechy.
Nie ma jednej dziennej normy aminokwasów egzogennych dla człowieka, wszystko zależy od indywidualnych potrzeb i cech układu żywieniowego.
Rada: Przeciętny dorosły potrzebuje co najmniej 0,8-4,0 g każdego niezbędnego aminokwasu dziennie, aby być zdrowym.
Dzieci i młodzież potrzebują ich więcej, ponieważ organizm aktywnie rośnie i rozwija się.
Zawodowi sportowcy, naukowcy, osoby po ciężkiej chorobie również potrzebują nieco większej dawki tych substancji.
Objawy, które mogą wskazywać na brak aminokwasów:
Ale niektórzy ludzie mogą być uczuleni na białko, aminokwasy są bardzo szybko wchłaniane.
W innych przypadkach nadmiar może być spowodowany brakiem witamin, ponieważ witaminy zwykle neutralizują nadmiar aminokwasów, przekształcając je w przydatne substancje.
