1. Aminokwasy niepolarne (alanina, walina, leucyna, izoleucyna, metionina, fenyloalanina, tryptofan, prolina). Te aminokwasy są hydrofobowe. Miej niezasilonego rodnika. Przy zbliżaniu się w kosmos rodniki tych aminokwasów zapewniają oddziaływanie hydrofobowe .
2. Aminokwasy polarne, hydrofilowe, nienaładowane (glicyna, treonina, cysteina, tyrozyna, seryna, asparagina, glutamina). Zawierają takie polarne grupy funkcyjne, jak grupy hydroksylowe, sulfhydrylowe i amidowe. Zbliżając się w kosmos, rodniki tych aminokwasów tworzą wiązania wodorowe . Dwie reszty cysteiny połączone wiązaniem dwusiarczkowym nazywane są cystyną.
3. Aminokwasy kwasowe (aminokwasy z ładunkiem ujemnym) mają ładunek ujemny (kwas asparaginowy i glutaminowy) przy pH 7,0
4. Niezbędne aminokwasy ( aminokwasy z ładunkiem dodatnim) są naładowane dodatnio przy pH 7,0.
Rodniki aminokwasów 3 i 4 grup biorą udział w tworzeniu wiązań jonowych .
Aminokwasy są klasyfikowane jako nieistotne i nieistotne (niezbędne).
1. Niezbędne (niezbędne) aminokwasy nie mogą być syntetyzowane w organizmie i muszą być dostarczane z pożywieniem. Są niezbędne do zapewnienia i utrzymania wzrostu: arginina, walina, histydyna, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, fenyloalanina (sześć aminokwasów z I grupy, jeden z drugiej i trzy z czwartej).
2. Niezbędne aminokwasy. Organizm może zsyntetyzować około 10 aminokwasów, aby zaspokoić potrzeby biologiczne, więc ich spożycie z pożywieniem nie jest konieczne (alanina, asparagina, kwas asparaginowy, cysteina, kwas glutaminowy, glutamina, glicyna, prolina, seryna, tyrozyna).
Aminokwasy połączone wiązaniem peptydowym tworzą łańcuch polipeptydowy, a każdy znajdujący się w nim aminokwas nazywany jest resztą aminokwasową . W polipeptydzie izolowany jest N-koniec (końcowa grupa alfa-aminowa) i C-koniec(końcowa grupa alfa-karboksylowa). Większość naturalnych łańcuchów polipeptydowych zawierających od 50 do 2000 reszt aminokwasowych nazywa się białkami (białkami). Krótsze łańcuchy polipeptydowe nazywane są oligopeptydami lub po prostu peptydami. W niektórych białkach łańcuchy polipeptydowe są połączone sieciowanymi wiązaniami dwusiarczkowymi utworzonymi przez utlenianie dwóch reszt cysteiny. Białka pozakomórkowe często zawierają wiązania dwusiarczkowe, a białka wewnątrzkomórkowe często je tracą. W niektórych białkach wiązania krzyżowe powstają podczas interakcji rodników innych reszt aminokwasowych (kolagenu, fibryny).
Według struktury strony radykalnej
Zwykle nazwy aminokwasów są skracane do 3-literowych oznaczeń. Specjaliści biologii molekularnej również używają jednoliterowych symboli dla każdego aminokwasu.
Aminokwasy nazywane są dwufunkcyjnymi pochodnymi węglowodorów, które zawierają grupę karboksylową COOH i grupę aminową NH2.
Oprócz systematycznej, powszechna jest także trywialna nomenklatura (alanina, walina, lizyna itp.) Dla naturalnych aminokwasów. Czasami aminokwasy zapisuje się za pomocą trzyliterowych skrótów (Ala, Val, Lys itp.).
Niezbędne aminokwasy dla ludzi i ich rola
Ciało ludzkie nie jest w stanie syntetyzować niektórych potrzebnych nam aminokwasów.
Dlatego jesteśmy zmuszeni wydobywać je z pokarmów białkowych, które w procesie trawienia rozkładają enzymy do aminokwasów biorących udział w produkcji własnych białek organizmu.
Dzięki właściwościom kwasowo-zasadowym
Ze względu na ich właściwości kwasowo-zasadowe na aminokwasy obojętne (większość), kwaśne ( kwas asparaginowy i glutaminowy) oraz zasadowe (lizyna, arginina, histydyna) dzieli się na aminokwasy.
Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami.
Do tej grupy należą kwasy asparaginowy i glutaminowy . Te aminokwasy nazywane są kwasowymi, ponieważ zawierają dodatkową grupę karboksylową w rodniku, która dysocjuje tworząc anion karboksylanowy. W pełni zjonizowane formy tych kwasów to asparaginian i glutaminian:
Ta grupa czasami obejmuje aminokwasy asparaginę i glutaminę, które zawierają grupę karboksyamidową (СОNH2) jako potencjalną grupę karboksylową powstającą podczas hydrolizy.
P K A grupy β-karboksylowej kwasu asparaginowego i grupy γ-karboksylowej kwasu glutaminowego są większe niż P K A grup α-karboksylowe oraz w większym stopniu odpowiadają na p K a wartości tych kwasów karboksylowych.
Amfoteryczność aminokwasów
Jeśli całkowity ładunek aminokwasu wynosi 0, to stan ten nazywamy izoelektrycznym .
Wartość pH, przy której ładunek aminokwasu wynosi 0, nazywana jest punktem izoelektrycznym (IEP, pI). Wartość punktu izoelektrycznego zależy od budowy rodnika aminokwasowego:
Punkt izoelektryczny histydyny umożliwia jej stosowanie w układzie buforowym hemoglobiny. Hemoglobina łatwo przyjmuje i łatwo oddaje jony wodoru przy najmniejszych zmianach fizjologicznego pH krwi (zwykle 7,35-7,45).
Ładunek aminokwasów zależy od pH podłoża i struktury ich rodników.
Wraz ze spadkiem stężenia jonów wodorowych w roztworze (alkalizacja pożywki) wzrasta ich oddzielenie od grupy aminowej i karboksylowej aminokwasów. Innymi słowy, ładunek dodatni opuszcza aminokwas i staje się naładowany ujemnie. Wraz ze spadkiem pH (zakwaszeniem pożywki) obecne w roztworze jony H + przyłączają się do grup aminowych i karboksylowych – ładunek aminokwasu staje się dodatni.
Punktem wyjścia do zrozumienia przyczyn pojawienia się ładunku w danym aminokwasie jest wielkość punktu zoelektrycznego . Do tego, co już zostało powiedziane, trzeba dodać jedną bardzo ważną rzecz – rozważa się zmianę pH w stosunku do punktu izoelektrycznego (IEP, pI).
Aminokwasy z dodatnio naładowanymi rodnikami
Należą do nich lizyna, arginina i histydyna. Lizyna ma drugą grupę aminową zdolną do przyłączania protonu:
W argininie grupa guanidynowa nabiera ładunku dodatniego:
Jeden z atomów azotu w pierścieniu imidazolowym histydyny zawiera samotną parę elektronów, która może również przyłączać proton:
Te aminokwasy nazywane są niezbędnymi.
Aminokwasy modyfikowane zawierające dodatkowe grupy funkcyjne w rodniku są rozpatrywane osobno : hydroksylizyna, hydroksyprolina, kwas γ-karboksyglutaminowy itp. Aminokwasy te mogą być zawarte w białkach, ale modyfikacja reszt aminokwasowych jest przeprowadzana już w białkach, tj. dopiero po zakończeniu ich syntezy.
Specjalne właściwości aminokwasów
Interakcja w cząsteczce. Po rozpuszczeniu w wodzie grupa karboksylowa oddziela jon wodorowy, który jest przyłączony do grupy aminowej, co prowadzi do wewnątrzcząsteczkowej neutralizacji – do powstania soli wewnętrznej, której cząsteczką jest jon dwubiegunowy.
Wszystkie standardowe alfa-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mogą istnieć w postaci jednego z dwóch enancjomerów zwanych aminokwasami L lub D, które są swoimi lustrzanymi odbiciami. L-aminokwasy to wszystkie aminokwasy, które znajdują się w białkach po przeniesieniu do rybosomu, D-aminokwasy znajdują się w niektórych białkach otrzymanych w wyniku enzymatycznych modyfikacji potranslacyjnych po transferze i translokacji do retikulum endoplazmatycznego, na przykład w egzotycznych organizmach morskich, takich jak ślimaki -stożek. Ponadto występują obficie w ścianach komórkowych peptydoglikanów bakterii, a D-seryna może działać jako neuroprzekaźnik w mózgu. Konfiguracja aminokwasów L i D nie odnosi się do aktywności optycznej samego aminokwasu, ale raczej do aktywności optycznej izomeru gliceraldehydu, z którego teoretycznie można syntetyzować aminokwas (D-gliceraldehyd jest aminokwasem prawoskrętnym; lewostronny jest L-gliceraldehyd). Alternatywnie stereochemia wykorzystuje litery (S) i (R). Prawie wszystkie aminokwasy w białkach są (S) na węglu alfa, cysteina to (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R). cysteina – (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R). cysteina – (R), glicyna nie jest chiralna. Cysteina jest niezwykła, ponieważ jej łańcuch boczny ma atom siarki w drugiej pozycji i ma wyższą masę atomową niż grupy przyłączone do pierwszego węgla, który jest przyłączony do węgla alfa w innych standardowych aminokwasach, przy czym aminokwas jest oznaczony (R).
Aminokwasy standardowe
Aminokwasy to związki strukturalne (monomery), które tworzą białka. Łączą się razem, tworząc krótkie łańcuchy polimerowe zwane długołańcuchowymi peptydami, polipeptydami lub białkami. Te polimery są liniowe i nierozgałęzione, a każdy aminokwas w łańcuchu jest przyłączony do dwóch sąsiednich aminokwasów. Proces budowania białka nazywany jest translacją i polega na stopniowym dodawaniu aminokwasów do rosnącego łańcucha białkowego poprzez rybozymy, przeprowadzane przez rybosom. Kolejność dodawania aminokwasów odczytywana jest w kodzie genetycznym za pomocą szablonu mRNA, który jest kopią RNA jednego z genów organizmu.
Dwadzieścia dwa aminokwasy są naturalnie zawarte w polipeptydach i nazywane są aminokwasami proteinogennymi lub naturalnymi. Spośród nich 20 jest zakodowanych przy użyciu uniwersalnego kodu genetycznego. Pozostałe 2, selenocysteina i pirolizyna, są włączane do białek poprzez unikalny mechanizm syntezy. Selenocysteina powstaje, gdy mRNA poddane translacji zawiera element SECIS, który powoduje kodon UGA zamiast kodonu stop. Pirolizyna jest wykorzystywana przez niektóre archeony metanogenne w enzymach potrzebnych do produkcji metanu. Jest kodowany za pomocą kodonu UAG, który zwykle pełni rolę kodonu stop w innych organizmach. Po kodonie UAG następuje sekwencja PYLIS.
Aminokwasy nieproteogenne
Oprócz 22 standardowych aminokwasów istnieje wiele innych aminokwasów, które są określane jako nieproteogenne lub niestandardowe. Te aminokwasy albo nie występują w białkach (np. L-karnityna, GABA) lub nie są wytwarzane bezpośrednio w izolacji za pomocą standardowych mechanizmów komórkowych (np. Hydroksyprolina i selenometionina).
Niestandardowe aminokwasy występujące w białkach powstają w wyniku modyfikacji potranslacyjnej, czyli modyfikacji potranslacyjnej podczas syntezy białek. Te modyfikacje są często wymagane dla funkcji lub regulacji białka; na przykład karboksylacja glutaminianu poprawia wiązanie jonów wapnia, a hydroksylacja proliny jest ważna dla utrzymania tkanki łącznej. Innym przykładem jest tworzenie hipuzyny do czynnika inicjacji translacji EIF5A poprzez modyfikację reszty lizyny. Takie modyfikacje mogą również określać lokalizację białka, na przykład dodanie długich grup hydrofobowych może powodować wiązanie białka z błoną fosfolipidową.
Niektóre niestandardowe aminokwasy nie występują w białkach. Są to lantionina, kwas 2-aminoizomasłowy, dehydroalanina i kwas gamma-aminomasłowy. Niestandardowe aminokwasy często znajdują się jako pośrednie szlaki metaboliczne dla standardowych aminokwasów – na przykład ornityna i cytrulina występują w cyklu ornityny jako część katabolizmu kwasów. Rzadkim wyjątkiem od dominacji alfa-aminokwasu w biologii jest beta-aminokwas Beta-alanina (kwas 3-aminopropanowy), który służy do syntezy kwasu pantotenowego (witaminy B5), składnika koenzymu A w roślinach i mikroorganizmach.
Aminokwasy hydrofilowe
Aminokwasy hydrofilowe to takie, które zawierają grupę karboksylową lub aminową w łańcuchu bocznym. Obie te grupy ulegają jonizacji przy fizjologicznych wartościach pH. Kwasy asparaginowy i glutaminowy są aminokwasami kwaśnymi, lizyna i arginina są silnie zasadowymi, a histydyna jest aminokwasem słabo zasadowym.
RODZAJE AMINOKWASÓW WEDŁUG GRUP FUNKCJONALNYCH
Aminokwasy są jednostkami strukturalnymi białek i, podobnie jak elementy konstrukcyjne, odgrywają ważną rolę w tworzeniu wielu struktur w organizmie. Te organiczne związki chemiczne łączą w cząsteczce dwie grupy – aminową i karboksylową. Mogą jednocześnie zawierać kwasowe i zasadowe grupy funkcyjne. Jednocześnie pod względem własnych właściwości, w szczególności fizycznych, aminokwasy mogą znacznie różnić się od zwykłych kwasów i zasad.
Istnieje kilka możliwości klasyfikacji aminokwasów, substancje mogą różnić się między sobą grupami funkcyjnymi, rodnikami, klasami, jeśli to możliwe, syntezą samego organizmu, poziomem ciał ketonowych podczas rozpadu, a nawet metodami produkcji (chociaż ten sam aminokwas często można syntetyzować na różne sposoby) …
Aminokwasy alifatyczne . Są najliczniejszą grupą
– kwasy monokarboksylowe. Wśród przedstawicieli tej grupy są takie aminokwasy jak: izoleucyna, leucyna, glicyna, alanina i walina.
– aminokwasy hydroksy. Grupa obejmuje serynę i treoninę.
– kwasy monoaminodikarboksylowe. Są naładowane ujemnie z powodu obecności dodatkowej grupy karboksylowej. Obejmuje aminokwasy, takie jak asparaginian i glutaminian.
– amidy kwasów monoaminodikarboksylowych, w tym asparaginy i glutaminy.
– aminokwasy zawierające siarkę, w tym metioninę i cysteinę.
– kwasy diaminomonokarboksylowe to lizyna i arginina. Mają pozytywny ładunek w rozwiązaniach.
Jak widać z klasyfikacji, niektóre grupy mogą zawierać te same typy aminokwasów, co inne grupy. Wynika to ze struktury kwasu, który może obejmować na przykład zarówno pierścień aromatyczny, jak i heterocykle.
Aminokwasy kwaśne
Kwaśne aminokwasy w roztworze wodnym mają całkowity ładunek ujemny ze względu na dysocjację grup karboksylowych rodników bocznych.
Kwas asparaginowy (kwas aminobursztynowy). Skrócone oznaczenie – asp.
Kwas asparaginowy został po raz pierwszy wyizolowany z białka roślinnego przez G. Ritthausena w 1868 roku.
Kwas glutaminowy ( kwas α-aminoglutarowy). Skrócone oznaczenie – głębokie.
Kwas glutaminowy (łac. „Gluten” – klej) został po raz pierwszy wyizolowany przez G. Ritthausena w 1866 r. Z produktów hydrolizy białek glutenowych z ziarna pszenicy.
Rozgałęzione aminokwasy węglowodorowe
Walina (kwas α-aminoizowalerianowy). Skrócone oznaczenie – wał.
Walinę w składzie białkowym po raz pierwszy odkrył P. Schützenberger w 1879 r., Badając produkty hydrolizy albuminy.
Leucyna (kwas α-aminoizokapronowy). Skrócona notacja to lei.
Leucyna została odkryta w 1820 roku przez A. Brakonno jako jeden z produktów hydrolizy wełny i białek mięśniowych. Leucyna (greckie „leucos” – białe) jest bogata w białko jaja.
Izoleucyna (kwas α-amino-β-metylowalerianowy). Skrócone oznaczenie – muł.
Izoleucynę odkrył F. Ehrlich w 1904 r., Najpierw w produktach hydrolizy fibryny krwi, a później w innych białkach. Izoleucyna ma dwa asymetryczne atomy węgla, a zatem cztery izomery optyczne.
Amidy aminokwasów kwasowych
Białka zawierają amidy aminokwasów kwasowych (w grupie karboksylowej ich bocznej grupy grupa hydroksylowa jest zastąpiona grupą aminową). Grupy amidowe nie dysocjują w normalnych warunkach. Całkowity ładunek cząsteczek kwaśnych amidów aminokwasów w roztworze wodnym wynosi zero.
Asparagina (β-amid kwasu aminobursztynowego). Skrócone oznaczenie – asn.
Szparaginę po raz pierwszy odkryli L. Vaukelen i P. Robike w soku ze szparagów (szparagach) w 1806 roku, co znajduje odzwierciedlenie w jej nazwie. Obecność asparaginy w białkach wykazali M. Damodaran i wsp. W 1932 roku, izolując ją z edestyny konopnej.
Glutamina (γ-amid kwasu α-aminoglutarowego). Skrócone oznaczenie – gln.
Obecność glutaminy w białkach wykazali M. Damodaran i wsp. W J 932, izolując ją z edestyny.
Reakcje chemiczne aminokwasów
Ponieważ aminokwasy mają zarówno pierwszorzędową grupę aminową, jak i pierwszorzędową grupę karboksylową, te chemikalia mogą brać udział w większości reakcji związanych z tymi grupami funkcyjnymi, takich jak: addycja nukleofilowa, wiązanie amidowe i tworzenie wiązań iminowych dla grupy aminowej i estryfikacja, tworzenie wiązań amidowych i dekarboksylacja grupy kwasu karboksylowego. Połączenie tych grup funkcyjnych pozwala aminokwasom być skutecznymi polidentatowymi ligandami chelatów aminokwasów metali. Liczne łańcuchy boczne aminokwasów mogą również ulegać reakcjom chemicznym. Rodzaje tych reakcji są definiowane przez grupy na ich łańcuchach bocznych i dlatego różnią się różnymi typami aminokwasów.
Istnieje kilka sposobów syntezy aminokwasów. Jedna z najstarszych metod zaczyna się od bromowania na węglu alfa kwasu karboksylowego. Podstawienie nukleofilowe amoniakiem przekształca bromek alkilu w aminokwas. Alternatywnie, synteza aminokwasów Streckera obejmuje traktowanie aldehydu cyjankiem potasu i amoniakiem, który usuwa alfa-aminonitryl jako półprodukt. W wyniku hydrolizy nitrylu w kwasie otrzymuje się alfa-aminokwas. Użycie amoniaku lub soli amonowych w tej reakcji daje niepodstawiony aminokwas, a zastąpienie pierwszorzędowych i drugorzędowych amin daje podstawiony aminokwas. Ponadto użycie ketonów zamiast aldehydów daje alfa, alfa-dipodstawione aminokwasy. W wyniku klasycznej syntezy otrzymuje się racemiczne mieszaniny alfa-aminokwasów,
Obecnie najbardziej akceptowana metoda automatycznej syntezy na stałym nośniku (np. Polistyrenie) z wykorzystaniem grup zabezpieczających (np. Fmoc i t-Boc) oraz grupy aktywującej (np. DCC i DIC).
Tworzenie wiązań peptydowych
Zarówno grupy aminowe, jak i karboksylowe aminokwasów mogą tworzyć wiązania amidowe w wyniku reakcji, jedna cząsteczka aminokwasu może oddziaływać z drugą i łączyć się przez wiązanie amidowe. Ta polimeryzacja aminokwasów jest dokładnie mechanizmem, który tworzy białka. Ta reakcja kondensacji prowadzi do nowo utworzonego wiązania peptydowego i utworzenia cząsteczki wody. W komórkach reakcja ta nie zachodzi bezpośrednio; zamiast tego aminokwas jest najpierw aktywowany przez przyłączenie do cząsteczki transportowego RNA poprzez wiązanie estrowe. Aminoacylo-tRNA jest wytwarzany w reakcji zależnej od ATP na syntetazę aminoacylo-tRNA. Ten aminoacylo-tRNA służy następnie jako substrat dla rybosomu, który katalizuje atak grupy aminowej wydłużonego łańcucha białkowego na wiązanie estrowe. W wyniku tego mechanizmu syntetyzowane są wszystkie białka,
Jednak nie wszystkie wiązania peptydowe powstają w ten sposób. W niektórych przypadkach peptydy są syntetyzowane przez określone enzymy. Na przykład tripeptyd glutation odgrywa ważną rolę w ochronie komórek przed stresem oksydacyjnym. Ten peptyd jest syntetyzowany z wolnych aminokwasów w dwóch etapach. W pierwszym etapie syntetaza gamma-glutamylocysteiny kondensuje cysteinę i kwas glutaminowy poprzez wiązanie peptydowe utworzone między karboksylowym łańcuchem bocznym glutaminianu (węgiel gamma tego łańcucha bocznego) a grupą aminową cysteiny. Ten dipeptyd jest następnie kondensowany przez glicynę przez syntetazę glutationu z wytworzeniem glutationu.
W chemii peptydy są syntetyzowane przy użyciu różnych reakcji. W syntezie peptydów w fazie stałej najczęściej stosuje się aromatyczne pochodne oksymów aminokwasów jako jednostki aktywowane. Są one kolejno dodawane do rosnącego łańcucha peptydowego, który jest przymocowany do stałego podłoża żywicznego. Zdolność do łatwej syntezy ogromnej liczby różnych peptydów poprzez zmianę rodzaju i kolejności aminokwasów (przy użyciu chemii kombinatorycznej) sprawia, że synteza peptydów jest szczególnie ważna przy tworzeniu bibliotek peptydów do wykorzystania w projektowaniu leków poprzez wysokowydajne badania przesiewowe.
Katabolizm aminokwasów białkowych
Aminokwasy można sklasyfikować ze względu na właściwości ich głównych produktów, takich jak:
* Glukogenne, których produkty mają zdolność tworzenia glukozy przez glukoneogenezę
* Ketogenne, których produkty mają tendencję do tworzenia glukozy. Produkty te można wykorzystać do ketogenezy lub syntezy lipidów.
* Aminokwasy katabolizowane do żywności glukogennej i ketogennej.
Degradacja aminokwasów często wiąże się z deaminacją, przenoszeniem grupy aminowej do alfa ketoglutaranu w celu utworzenia glutaminianu. W procesie tym biorą udział transaminazy, często takie same, jak te stosowane w procesie aminowania w procesie syntezy. U wielu kręgowców grupa aminowa jest następnie usuwana w cyklu mocznikowym i wydalana w postaci mocznika. Jednak proces degradacji aminokwasów może prowadzić do powstania kwasu moczowego lub amoniaku. Na przykład dehydrataza serynowa przekształca serynę w pirogronian i amoniak. Po usunięciu jednej lub więcej grup aminowych, reszta cząsteczki może być czasami wykorzystana do syntezy nowych aminokwasów lub do produkcji energii poprzez wprowadzenie kwasu cytrynowego do glikolizy lub cyklu.
Aminokwasy i wzrost mięśni
Aminokwasy są budulcem, z którego zbudowane są wszystkie białka organizmu. W kulturystyce kładzie się nacisk na aminokwasy, ponieważ mięśnie są prawie w całości zbudowane z białka, czyli aminokwasów. Organizm wykorzystuje je do własnego wzrostu, naprawy, wzmacniania i produkcji różnych hormonów, przeciwciał i enzymów. Od nich zależy nie tylko wzrost siły i „masy” mięśni, ale także przywrócenie fizycznego i psychicznego tonu po treningu, katabolizm tkanki tłuszczowej podskórnej, a nawet aktywność intelektualna mózgu – źródła bodźców motywacyjnych. Naukowcy odkryli, że aminokwasy są niezwykle ważne dla regeneracji mięśni po wysiłku, zatrzymania mięśni podczas cyklu suszenia lub utraty wagi oraz wzrostu mięśni.
OGÓLNE WŁAŚCIWOŚCI STRUKTURALNE AMINOKWASÓW
Wszystkie powyższe aminokwasy odnoszą się do a-aminokwasów, czyli zawierających grupę aminową -NH2 przyłączoną do węgla a (atomy węgla liczone są od grupy karboksylowej -COOH), aw stanie obojętnym są dipolami (jony obojnacze) …
Niezbędne aminokwasy dla ludzi w żywności
Aminokwasy utrzymują prawidłowy bilans azotowy. Azot uzyskany z pożywieniem od osoby zdrowej na normalnej diecie jest równy wydalanemu (mocznik, sole amonowe).
Po ciężkiej chorobie lub gdy organizm rośnie, równowaga ta zostaje zachwiana i saldo staje się dodatnie, to znaczy wydalane jest nieco mniej azotu niż uzyskano.
Wraz ze starzeniem się organizmu, podczas poważnych chorób, z głodem lub brakiem białka w diecie, bilans staje się ujemny.
Biochemia wpływu niezbędnych aminokwasów na ludzi jest dobrze znana, ale ostatnio niewiele o nich wiedzieliśmy.
Aby zrekompensować brak niektórych substancji, stworzono sztuczne analogi, ale nadal lepiej jest otrzymywać je w ich naturalnej postaci, jedząc w sposób zrównoważony.
Pokarmy białkowe są niezbędne dla zdrowia. Najbardziej kompletnym białkiem jest mleko, ale białko roślinne jest gorsze od niego pod względem wartości.
Ale jeśli prawidłowo połączysz pokarmy, możesz zapewnić odpowiednią ilość niezbędnych aminokwasów – na przykład mieszankę kukurydzy i fasoli.
Produkty zawierają te substancje nie pojedynczo, ale w różnych kombinacjach.
Dzienne spożycie można uzyskać, spożywając 500 g produktów mlecznych, ale oprócz mleka jest też inna żywność.
Jakie pokarmy są bogate w niezbędne aminokwasy dla ludzi?
Taki zestaw aminokwasów niezbędnych dla człowieka oraz produktów, w których są one zawarte, pomoże Ci stworzyć zbilansowaną dietę.
Warzywa, zioła, rośliny strączkowe i zboża, wszystkie produkty mleczne i fermentowane, suszone owoce, owoce i jagody, nasiona i orzechy.
Nie ma jednej dziennej normy aminokwasów egzogennych dla człowieka, wszystko zależy od indywidualnych potrzeb i cech układu żywieniowego.
Rada: Przeciętny dorosły potrzebuje co najmniej 0,8-4,0 g każdego niezbędnego aminokwasu dziennie, aby być zdrowym.
Dzieci i młodzież potrzebują ich więcej, ponieważ organizm aktywnie rośnie i rozwija się.
Zawodowi sportowcy, naukowcy, osoby po ciężkiej chorobie również potrzebują nieco większej dawki tych substancji.
Objawy, które mogą wskazywać na brak aminokwasów:
Ale niektórzy ludzie mogą być uczuleni na białko, aminokwasy są bardzo szybko wchłaniane.
W innych przypadkach nadmiar może być spowodowany brakiem witamin, ponieważ witaminy zwykle neutralizują nadmiar aminokwasów, przekształcając je w przydatne substancje.
Może się to objawiać następującymi znakami:
Aminokwasy są podzielone na kilka klas
Aminokwasy są budulcem makrocząsteczek białek. Strukturalnie są to organiczne kwasy karboksylowe, w których co najmniej jeden atom wodoru jest zastąpiony grupą aminową. Zatem aminokwasy koniecznie zawierają grupę karboksylową (COOH), grupę aminową (NH2), asymetryczny atom węgla i łańcuch boczny (rodnik R). Struktura łańcucha bocznego aminokwasu i różni się od siebie. Jest to rodnik, który nadaje aminokwasom różnorodną strukturę i właściwości.
Klasyfikację aminokwasów można przeprowadzić w zależności od właściwości lub jakości aminokwasów. Wyróżnia się następujące klasy aminokwasów:
1. W zależności od położenia grupy aminowej w stosunku do C 2 (atom węgla α) do α-aminokwasów, β-aminokwasów itp.
2. Przez absolutną konfigurację cząsteczki do stereoizomerów L i D.
3. Zgodnie z aktywnością optyczną w stosunku do płaszczyzny światła spolaryzowanego – w prawo i lewoskrętne.
4. Poprzez udział aminokwasów w syntezie białek – proteinogennych i nieproteogennych.
5. Ze względu na budowę rodnika bocznego – aromatyczny, alifatyczny, zawierający dodatkowe grupy COOH i NH2.
6. Właściwości kwasowo-zasadowe – obojętne, kwaśne, zasadowe.
7. W razie potrzeby dla ciała – wymienne i niezastąpione.
Dwadzieścia aminokwasów jest niezbędnych do syntezy białek
Spośród wielu aminokwasów tylko 20 bierze udział w wewnątrzkomórkowej syntezie białek ( aminokwasów proteinogennych ). Ponadto w organizmie człowieka znaleziono około 40 aminokwasów nieproteogennych.
Wszystkie aminokwasy proteinogenne to α-aminokwasy. Na ich przykładzie możesz pokazać dodatkowe metody klasyfikacji. Nazwy aminokwasów są zwykle skracane do 3 liter. Specjaliści biologii molekularnej również używają jednoliterowych symboli dla każdego aminokwasu.
Według struktury strony radykalnej
· Alifatyczne ( alanina, walina, leucyna, izoleucyna, prolina, glicyna ),
· Aromatyczne ( fenyloalanina , tyrozyna , tryptofan ),
· Siarka ( cysteina , metionina ),
Zawierające grupę OH ( seryna, treonina , znowu tyrozyna ),
Zawiera dodatkową grupę COOH ( kwas asparaginowy i glutaminowy ),
· Dodatkowa grupa NH2 ( lizyna, arginina , histydyna , także glutamina , asparagina ).
Struktura aminokwasów proteinogennych
Przez biegunowość strony radykalnej
Istnieją aminokwasy niepolarne (aromatyczne, alifatyczne) i polarne (nienaładowane, naładowane ujemnie i dodatnio).
Dzięki właściwościom kwasowo-zasadowym
Zgodnie z właściwościami kwasowo-zasadowymi, podzielone są aminokwasy obojętne (większość), kwaśne ( kwas asparaginowy i glutaminowy) i zasadowe (lizyna, arginina, histydyna).
W razie potrzeby, jednostka izoluje te, które nie są syntetyzowane w organizmie i muszą być dostarczane z żywnością – zasadniczych aminokwasów (leucyna, izoleucyna, walina, fenyloalanina, tryptofan, treonina, lizyna, metionina). Do aminokwasów nieistotnych należą te, których szkielet węglowy powstaje w reakcjach metabolicznych i jest w stanie w jakiś sposób uzyskać grupę aminową w celu utworzenia odpowiedniego aminokwasu. Dwa aminokwasy są warunkowo niezbędne (arginina, histydyna), czyli ich synteza zachodzi w niewystarczających ilościach, zwłaszcza u dzieci.
Aminokwasy mają izomię
Izomeria aminokwasów w zależności od pozycji grupy aminowej
W zależności od pozycji grupy aminowej względem drugiego atomu węgla izolowane są aminokwasy α-, β-, γ- i inne .
Dla ssaków najbardziej charakterystyczne są α-aminokwasy.
Izomeria według konfiguracji absolutnej
Według konfiguracji absolutnej cząsteczki, D- i L-formy wyróżnia . Różnice między izomerami są związane z wzajemnym ułożeniem czterech grup podstawnikowych znajdujących się w wierzchołkach wyimaginowanego czworościanu, którego centrum stanowi atom węgla w pozycji α. Istnieją tylko dwie możliwe lokalizacje wokół niego grup chemicznych.
Białko dowolnego organizmu zawiera tylko jeden stereoizomer, u ssaków są to L-aminokwasy.
Jednak izomery optyczne ulegają spontanicznej nieenzymatycznej racemizacji , tj. Kształt L staje się kształtem D. Okoliczność ta służy do określenia np. Wieku tkanki kostnej zęba (w kryminalistyce, archeologii).
Wyznaczanie ładunku elektrycznego aminokwasu na podstawie krzywej miareczkowania
Aminokwasy – elektrolity amfoteryczne (amfolity) mają właściwości zarówno kwasów, jak i zasad. Na podstawie przepisów chemii fizycznej aminokwasy należą do słabych elektrolitów iw roztworach wodnych w zależności od pH pożywki mają różny ładunek zgodnie z równaniem równowagi.
W razie potrzeby, jednostka izoluje te, które nie są syntetyzowane w organizmie i muszą być dostarczane z żywnością – zasadniczych aminokwasów (leucyna, izoleucyna, walina, fenyloalanina, tryptofan, treonina, lizyna, metionina). W endogennych aminokwasów obejmują te, których szkielet węglowy tworzy się w reakcji metabolicznych i może jakoś uzyskania aminową z utworzeniem odpowiedniego aminokwasu. Warunkowo niezbędne są dwa aminokwasy (arginina, histydyna), tj. ich synteza zachodzi w niewystarczających ilościach, zwłaszcza u dzieci.
Aminokwasy zawierające jądro aromatyczne
Fenyloalanina (kwas α-amino-β-fenylopropionowy). Skrócone oznaczenie – suszarka do włosów.
Fenyloalaninę po raz pierwszy wyizolowali z produktów hydrolizy białek roślinnych w 1881 roku E. Schulze i J. Barbieri.
Tyrozyna (kwas α-amino-β- (p-hydroksyfenylo) propionowy). Skrócone oznaczenie – myślnik.
Tyrozyna (grecki „tyros” – ser) została po raz pierwszy uzyskana w 1846 r. Przez Y. Liebiga z kazeiny mlecznej.
Tryptofan (kwas α-amino-β- (β-indolilo) -propionowy). Skrócone oznaczenie to trzy.
Rodnik tryptofanowy zawiera heterocykl indolowy. Dlatego tryptofan jest aminokwasem heterocyklicznym. Po raz pierwszy została wyizolowana z kazeiny mleka w 1901 roku przez F. Hopkinsa i S. Kol.
Prolina (kwas pirolidyno-α-karboksylowy). Skrócone oznaczenie – pro.
Prolina to związek heterocykliczny wywodzący się z pirolidyny. Jest to iminokwas, ponieważ zawiera nie grupę aminową (-NH2), ale grupę iminową (-NH). Podczas interakcji z ninhydryną prolina tworzy żółty związek. Proline został odkryty przez E. Fischera w 1901 roku podczas badania produktów hydrolizy kazeiny mleka.
Rozważane aminokwasy nie zawierają grup jonogennych w rodnikach bocznych, dlatego całkowity ładunek ich cząsteczek w roztworze wodnym wynosi zero.
Aminokwasy zasadowe dzięki jonizacji grup zasadowych obecnych w ich rodnikach bocznych mają w roztworze wodnym całkowity ładunek dodatni.
Histydyna (kwas α-amino-β-imidazolilopropionowy). Skrócone oznaczenie – gis.
Boczny rodnik histydyny zawiera heterocykl – imidazol. Wraz z tryptofanem i proliną histydyna jest również związkiem heterocyklicznym. Azot imidazolowy nadaje heterocyklowi podstawowe właściwości.
Histydyna (greckie „histos” – tkanka) została po raz pierwszy wyizolowana przez A. Kossela z jesiotra, białka nasienia jesiotra, w 1896 r. Oraz samodzielnie przez S. Khedina z kazeiny mleka.
Lizyna (kwas 2,6-diaminoheksanowy). Skrócone oznaczenie – liz.
Rodnik lizyny zawierający grupę aminową wykazuje właściwości zasady po jej jonizacji.
Lizyna (z greckiego „liza” – rozpuszczanie) zawdzięcza swoją nazwę bardzo dobrej rozpuszczalności w wodzie. Po raz pierwszy wyizolowany z kazeiny mleka przez E. Drexela w 1889 roku
Arginina (kwas α-amino-δ-guanidynowalerianowy). Skrócone oznaczenie – arg.
Główne właściwości argininy wynikają z obecności w jej rodniku grupy guanidynowej zdolnej do przyłączania jonu wodorowego.
Arginina (łac. Argentum – srebro) została po raz pierwszy uzyskana przez S. Khedina w 1895 r. Z produktów hydrolizy rogowej keratyny w postaci soli srebra i azotu.
