Aminokwasy (lub aminokwasy aminokarboksylowe; AMA; peptydy) to związki organiczne, w których 16% stanowią aminy – organiczne pochodne amonu – co odróżnia je od węglowodanów i lipidów. Biorą udział w biosyntezie białka przez organizm: w układzie pokarmowym pod wpływem enzymów wszystkie białka dostarczane z pożywieniem są niszczone do AMC. W sumie w przyrodzie występuje około 200 peptydów, ale tylko 20 podstawowych aminokwasów jest zaangażowanych w budowę ludzkiego ciała, które są podzielone na nieistotne i niezastąpione; czasami występuje trzeci typ – częściowo wymienny (wymienny warunkowo).
Klasyfikacja bocznej biegunowości rodnikowej (grupy R)
Istnieją cztery klasy aminokwasów, które zawierają następujące rodzaje rodników.
Aminokwasy hydrofobowe znajdują się wewnątrz cząsteczki białka, natomiast aminokwasy hydrofilowe na powierzchni zewnętrznej, co sprawia, że cząsteczki białka są hydrofilne i dobrze rozpuszczalne w wodzie.
Dzięki tej właściwości białka dobrze wiążą wodę, zatrzymując płyn we krwi, w przestrzeni międzykomórkowej i wewnątrz komórek.
Aminokwasy niepolarne (hydrofobowe) obejmują niepolarne grupy R i jeden aminokwas zawierający siarkę:
– alifatyczne: alanina, walina, leucyna, izoleucyna
Aminokwasy polarne nienaładowane, w porównaniu z aminokwasami niepolarnymi, lepiej rozpuszczają się w wodzie, są bardziej hydrofilowe, gdyż ich grupy funkcyjne tworzą wiązania wodorowe z cząsteczkami wody.
– polarna grupa OH (hydroksyaminokwasy): seryna, treonina i tyrozyna
– i glicyna (grupa R glicyny, reprezentowana przez jeden atom wodoru, jest zbyt mała, aby skompensować silną polarność grup a-aminowych i a-karboksylowych).
Naładowany ujemnie przy pH 7 (kwaśny)
Kwasy asparaginowy i glutaminowy to aminokwasy z ładunkiem ujemnym.
Zawierają dwie grupy karboksylowe i jedną aminową, dlatego w stanie zjonizowanym ich cząsteczki będą miały całkowity ładunek ujemny:
Naładowany dodatnio przy pH 7 (podstawowy)
Aminokwasy z ładunkiem dodatnim obejmują lizynę, histydynę i argininę .
W postaci zjonizowanej mają całkowity ładunek dodatni:
W zależności od charakteru rodników, naturalne aminokwasy dzieli się również na obojętne, kwaśne i zasadowe . Neutralne i niepolarne są nienaładowane, kwaśne – ujemnie naładowane, zasadowe – dodatnio naładowane.
Właściwości aminokwasów
Grupa aminowa – NH2 decyduje o podstawowych właściwościach aminokwasów, ponieważ dzięki obecności wolnej pary elektronów przy atomie azotu jest zdolna do przyłączania się do siebie kationu wodorowego na zasadzie mechanizmu donorowo-akceptorowego.
Grupa —COOH (grupa karboksylowa) określa kwasowe właściwości tych związków. Dlatego aminokwasy są amfoterycznymi związkami organicznymi. Reagują z zasadami jak kwasy:
Ponadto grupa aminowa w aminokwasie oddziałuje z jego składową grupą karboksylową, tworząc wewnętrzną sól:
Jonizacja cząsteczek aminokwasów zależy od kwaśnego lub zasadowego charakteru ośrodka:
Ponieważ aminokwasy w roztworach wodnych zachowują się jak typowe związki amfoteryczne, w organizmach żywych pełnią rolę substancji buforujących, które utrzymują określone stężenie jonów wodorowych.
Aminokwasy to bezbarwne substancje krystaliczne, które topią się z rozkładem w temperaturach powyżej 200 ° C. Są rozpuszczalne w wodzie i nierozpuszczalne w eterze. W zależności od radykalnego R— mogą być słodkie, gorzkie lub bez smaku.
Aminokwasy dzielimy na naturalne (występujące w organizmach żywych) i syntetyczne. Wśród aminokwasów naturalnych (około 150) wyróżnia się aminokwasy proteinogenne (około 20), wchodzące w skład białek. Mają kształt litery L. Około połowa z tych aminokwasów jest niezbędna, ponieważ nie są syntetyzowane w organizmie człowieka. Niezbędne są kwasy takie jak walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, lizyna, treonina, cysteina, metionina, histydyna, tryptofan. Substancje te dostają się do organizmu człowieka wraz z pożywieniem. Jeśli ich ilość w pożywieniu jest niewystarczająca, normalny rozwój i funkcjonowanie organizmu ludzkiego zostaje zakłócone. W niektórych chorobach organizm nie jest w stanie syntetyzować innych aminokwasów. Tak więc w przypadku fenyloketonurii tyrozyna nie jest syntetyzowana. Najważniejszą właściwością aminokwasów jest zdolność wchodzenia w kondensację molekularną z uwolnieniem wody i tworzeniem grupy amidowej —NH – CO—, na przykład:
Otrzymane w wyniku takiej reakcji związki o dużej masie cząsteczkowej zawierają dużą liczbę fragmentów amidowych i dlatego nazywane są poliamidami.
Do tych, oprócz wspomnianego powyżej syntetycznego włókna nylonowego, zalicza się na przykład enant powstający podczas polikondensacji kwasu aminoenantowego. Do produkcji włókien syntetycznych nadają się aminokwasy z grupami aminowymi i karboksylowymi na końcach cząsteczek.
Poliamidy alfa-aminokwasy nazywane są peptydami . W zależności od liczby reszt aminokwasowych rozróżnia się dipeptydy, tripeptydy, polipeptydy . W takich związkach grupy –NH – CO– nazywane są grupami peptydowymi.
Cechy budowy naturalnych aminokwasów
Struktura aminokwasów jest ściśle związana z ich funkcjami. Substancje o podobnej budowie chemicznej wykonują podobną pracę. Spróbujmy to rozgryźć, aby później nie pogubić się w adnotacjach do leków.
Wszystkie aminokwasy są sklejone w jednym kawałku.
Głowa to pozostałość aminowa zawierająca azot N.
Szkielet węglowy składający się z łańcucha atomów węgla (w najprostszym przypadku jednego węgla, do którego reszta aminowa jest przyłączona „z przodu” i ogona węglowego z tyłu)
Po stronie szkieletu węglowego można dołączyć inną grupę chemiczną, która nadaje tej substancji specjalne właściwości.
Łańcuch węglowy wraz z ogonem kwasowym przyczepionym do głowy aminy nazywany jest trudnym słowem „rodnik alifatyczny”.
Aminokwasy są klasyfikowane według kilku kryteriów. Klasyfikację według trzech kryteriów przedstawiono w tabeli.
Poprzez ułożenie grup aminowych i karboksylowych względem siebie
Zawierają jeden atom węgla między grupami funkcyjnymi
Zawierają wiele atomów węgla między grupami funkcyjnymi
kwas β-aminopropionowy (dwa atomy między grupami), kwas ε-aminokapronowy (pięć atomów)
Nie zawiera wiązań aromatycznych. Są liniowe i cykliczne
Zawierają heteroatom – rodnik, który nie jest węglem ani wodorem
Wejdź w interakcję z wodą. Podzielony na nienaładowane, dodatnio i ujemnie naładowane
Nazwy powstają ze strukturalnych lub trywialnych nazw kwasów karboksylowych z przedrostkiem „amino”. Liczby pokazują, gdzie znajduje się grupa aminowa. Używane są również nazwy trywialne kończące się na „-in”. Na przykład kwas 2-aminobutanowy lub kwas α-aminomasłowy.
Glicyna, Alanina, Walina
W biosyntezie cząsteczek białka najczęściej stosuje się glicynę, walinę i alaninę (wzór dla każdej substancji przedstawiono poniżej na rysunku). Te aminokwasy są najprostsze w budowie chemicznej. Substancja glicyna jest całkowicie najprostszą z klasy aminokwasów, to znaczy oprócz atomu węgla alfa związek nie posiada rodników. Jednak nawet najprostsza strukturalnie cząsteczka odgrywa ważną rolę w utrzymaniu życia. W szczególności pierścień porfirynowy zasad hemoglobiny i zasad purynowych jest syntetyzowany z glicyny. Pierścień porfirowy jest białkowym regionem hemoglobiny, zaprojektowanym do utrzymywania atomów żelaza jako części integralnej substancji.
Glicyna bierze udział w zapewnianiu żywotnej aktywności mózgu, działając jako mediator hamujący ośrodkowy układ nerwowy. Oznacza to, że jest bardziej zaangażowany w pracę kory mózgowej – jej najbardziej złożonej tkanki. Co ważniejsze, glicyna jest substratem do syntezy zasad purynowych potrzebnych do tworzenia nukleotydów kodujących informację dziedziczną. Ponadto glicyna służy jako źródło syntezy pozostałych 20 aminokwasów, podczas gdy sama może być utworzona z seryny.
Aminokwas alanina ma nieco bardziej złożony wzór niż glicyna, ponieważ zawiera rodnik metylowy zastąpiony jednym atomem wodoru na alfa atomie węgla substancji. Jednocześnie alanina pozostaje również jedną z najczęściej zaangażowanych cząsteczek w procesy biosyntezy białek. Jest częścią każdego białka występującego w naturze.
Walina, niezdolna do syntezy w organizmie człowieka, jest aminokwasem o rozgałęzionym łańcuchu węglowodorowym składającym się z trzech atomów węgla. Rodnik izopropylowy nadaje cząsteczce większą masę, ale z tego powodu niemożliwe jest znalezienie substratu do biosyntezy w komórkach narządów ludzkich. Dlatego walinę należy dostarczać z pożywieniem. Występuje głównie w białkach strukturalnych mięśni.
Wyniki badań potwierdzają, że walina jest niezbędna dla funkcjonowania ośrodkowego układu nerwowego. W szczególności ze względu na zdolność do odbudowy osłonki mielinowej włókien nerwowych może być stosowany jako środek wspomagający w leczeniu stwardnienia rozsianego, narkomanii, depresji. Występuje w dużych ilościach w produktach mięsnych, ryżu, suszonym groszku.
Tyrozyna, histydyna, tryptofan
W organizmie tyrozyna może być syntetyzowana z fenyloalaniny, chociaż występuje w dużych ilościach z produktami mlecznymi, głównie z twarogiem i serami. Jest częścią kazeiny, białka zwierzęcego występującego w nadmiarze w twarogu i produktach serowych. Kluczową wartością tyrozyny jest to, że jej cząsteczka staje się substratem do syntezy katecholamin. Są to adrenalina, norepinefryna, dopamina – mediatory humoralnego układu regulacji funkcji organizmu. Tyrozyna jest również w stanie szybko przenikać przez barierę krew-mózg, gdzie jest szybko przekształcana w dopaminę. Cząsteczka tyrozyny bierze udział w syntezie melaniny, zapewniając pigmentację skóry, włosów i tęczówki.
Aminokwas histydyna wchodzi w skład białek strukturalnych i enzymatycznych organizmu, jest substratem do syntezy histaminy. Ten ostatni reguluje wydzielanie żołądka, bierze udział w reakcjach immunologicznych, reguluje gojenie się urazów. Histydyna jest aminokwasem egzogennym, a organizm uzupełnia swoje zapasy wyłącznie z pożywienia.
Tryptofan nie może być również syntetyzowany przez organizm ze względu na złożoność jego łańcucha węglowodorowego. Wchodzi w skład białek i jest substratem do syntezy serotoniny. Ten ostatni to neuroprzekaźnik przeznaczony do regulowania cykli czuwania i snu. Tryptofan i tyrozyna – te nazwy aminokwasów powinny zostać zapamiętane przez neurofizjologów, ponieważ syntetyzują główne mediatory układu limbicznego (serotoninę i dopaminę), które zapewniają obecność emocji. Jednocześnie nie ma formy molekularnej zapewniającej kumulację aminokwasów egzogennych w tkankach, dlatego na co dzień muszą być obecne w pożywieniu. Pokarm białkowy w ilości 70 gramów dziennie w pełni zaspokaja te potrzeby organizmu.
Fenyloalanina, leucyna i izoleucyna
Fenyloalanina wyróżnia się tym, że aminokwas tyrozyna jest z niej syntetyzowany, gdy jej brakuje. Sama fenyloalanina jest składnikiem strukturalnym wszystkich białek występujących w żywej naturze. Jest metabolicznym prekursorem neuroprzekaźnika fenyloetyloaminy, zapewniającego skupienie, poprawę nastroju i psychostymulację. Działanie fenyloetyloaminy jest podobne do działania amfetaminy, ale ta pierwsza nie różni się szkodliwym działaniem na organizm i różni się jedynie rozwojem uzależnienia psychicznego.
Jedną z głównych substancji z grupy aminokwasów jest leucyna, z której syntetyzowane są łańcuchy peptydowe dowolnego białka ludzkiego, w tym enzymów. Związek zastosowany w czystej postaci jest w stanie regulować funkcje wątroby, przyspieszać regenerację jej komórek oraz zapewniać odmłodzenie organizmu. Dlatego leucyna jest aminokwasem występującym w postaci leku. Jest wysoce skuteczny w wspomagającym leczeniu marskości wątroby, anemii i białaczki. Leucyna to aminokwas, który znacznie ułatwia rehabilitację pacjentów po chemioterapii.
Izoleucyna, podobnie jak leucyna, nie jest w stanie samodzielnie syntetyzować organizmu i należy do grupy niezastąpionych. Jednak ta substancja nie jest lekiem, ponieważ organizm ma jej niewielkie zapotrzebowanie. Zasadniczo tylko jeden z jego stereoizomerów (kwas 2S, 3S) -2-amino-3-metylopentanowy bierze udział w biosyntezie.
Arginina, metionina, treonina
Biochemicy ustalili, że nadmierne spożycie argininy wywołuje rozwój choroby Alzheimera. Jednak oprócz wartości ujemnej substancja pełni również funkcje niezbędne do rozmnażania. W szczególności, ze względu na obecność grupy guanidynowej, która jest w komórce w postaci kationowej, związek jest zdolny do tworzenia ogromnej liczby wiązań międzycząsteczkowych wodorowych. Dzięki temu arginina w postaci jonu obojnaczego nabywa zdolność wiązania się z regionami fosforanowymi cząsteczek DNA. W wyniku interakcji powstają liczne nukleoproteiny – forma pakowania DNA. Arginina, podczas zmiany pH macierzy jądrowej komórki, może oderwać się od nukleoproteiny, zapewniając rozwinięcie łańcucha DNA i początek translacji do biosyntezy białek.
Aminokwas metionina zawiera w swojej strukturze atom siarki, dlatego czysta substancja krystaliczna ma nieprzyjemny zgniły zapach z powodu uwolnionego siarkowodoru. W organizmie człowieka metionina pełni funkcję regeneracyjną, wspomagając gojenie się błon komórkowych wątroby. Dlatego jest produkowany w postaci preparatu aminokwasowego. Drugi lek jest również syntetyzowany z metioniny, która jest przeznaczona do diagnostyki guzów. Jest syntetyzowany przez zastąpienie jednego atomu węgla jego izotopem C11. W tej postaci aktywnie gromadzi się w komórkach nowotworowych, umożliwiając określenie wielkości nowotworów mózgu.
W przeciwieństwie do powyższych aminokwasów treonina ma mniejsze znaczenie: aminokwasy nie są z niej syntetyzowane, a jej zawartość w tkankach jest niewielka. Główną wartością treoniny jest jej włączenie do białek. Ten aminokwas nie ma określonych funkcji.
Prolina, seryna, cysteina
Substancja prolina jest aminokwasem z cyklicznym rodnikiem węglowodorowym. Jego główną wartością jest obecność grupy ketonowej łańcucha, dlatego substancja jest aktywnie wykorzystywana w syntezie białek strukturalnych. Redukcja ketonu heterocyklicznego do grupy hydroksylowej z utworzeniem hydroksyproliny tworzy wiele wiązań wodorowych między łańcuchami kolagenu. W rezultacie nici tego białka są splecione i zapewniają silną strukturę międzycząsteczkową.
Proline to aminokwas, który zapewnia wytrzymałość mechaniczną tkankom i szkieletom człowieka. Najczęściej występuje w kolagenie, który znajduje się w kościach, chrząstce i tkance łącznej. Podobnie jak prolina, cysteina jest aminokwasem, z którego syntetyzowane jest białko strukturalne. Nie jest to jednak kolagen, a grupa substancji zwanych alfa-keratynami. Tworzą warstwę rogową skóry, paznokcie, są obecne w łuskach włosa.
Substancja seryna jest aminokwasem występującym w postaci optycznych izomerów L i D. Jest to wymienna substancja syntetyzowana z fosfoglicerynianu. Seryna może powstać z glicyny podczas reakcji enzymatycznej. Ta interakcja jest odwracalna i dlatego glicyna może być utworzona z seryny. Główną wartością tego ostatniego jest to, że białka enzymatyczne, a raczej ich aktywne centra są syntetyzowane z seryny. Seryna jest szeroko obecna w białkach strukturalnych.
Z natury katabolizmu u zwierząt
Biodegradacja aminokwasów może przebiegać na różne sposoby.
Ze względu na charakter produktów katabolizmu u zwierząt aminokwasy proteinogenne dzieli się na trzy grupy:
- Glukogenne – po rozłożeniu dają metabolity, które nie podwyższają poziomu ciał ketonowych, które stosunkowo łatwo mogą stać się substratem do glukoneogenezy: pirogronian, α-ketoglutaran, sukcynylo-KoA, fumaran, szczawiooctan
- Ketogenne – rozkładają się do acetylo-KoA i acetoacetylo-KoA, które zwiększają poziom ciał ketonowych we krwi zwierząt i ludzi i są przekształcane przede wszystkim w lipidy
- Glukoketogenne – oba typy metabolitów powstają podczas rozkładu
Aminokwasy
Izoleucyna sprzyja wzrostowi tkanki mięśniowej, dostarcza mięśniom energii, uczestniczy w produkcji hemoglobiny, zmniejsza wpływ czynników stresowych na organizm. Niedobór izoleucyny może prowadzić do niepokoju, niepokoju, zmęczenia, zawrotów głowy i niepokoju.
Izoleucyna zawiera : ser, ryby, drób, orzechy, nasiona, kiełki pszenicy.
Leucyna to aminokwas niezbędny do wzrostu mięśni. Stabilizuje poziom glukozy we krwi i wspomaga gojenie się ran i kości. Niedobór leucyny może prowadzić do spowolnienia wzrostu ciała, upośledzenia regeneracji, zmniejszenia metabolizmu i podwyższenia poziomu glukozy we krwi.
Leucyna zawiera : produkty mleczne, owies, kiełki pszenicy, mięso.
Walina to aminokwas wytwarzający energię, potrzebny do wzmocnienia mięśni i utrzymania ich napięcia. Walina jest również potrzebna do przywrócenia tkanki wątroby w przypadku uszkodzenia (na przykład z toksycznym zapaleniem wątroby). Niedobór waliny prowadzi do zaburzeń koordynacji ruchów i zwiększonej wrażliwości skóry.
Walina zawiera : mięso, grzyby, zboża i produkty mleczne.
Lizyna jest skutecznym aminokwasem w zapobieganiu infekcjom wirusowym, w szczególności wirusowi opryszczki. Lizyna ma zdolność zwiększania wytrzymałości mięśni i bierze udział w tworzeniu kolagenu (jednego z głównych białek układu mięśniowo-szkieletowego). Niedobór lizyny może spowolnić regenerację mięśni i tkanki łącznej oraz prowadzić do utraty masy kostnej.
Lizyna zawiera : rośliny strączkowe i nabiał, drób, ryby, orzeszki ziemne i kiełki pszenicy.
Metionina . Ten aminokwas wyróżnia się tym, że zawiera siarkę, dzięki czemu zapobiega chorobom skóry i paznokci, a także wpływa na porost włosów. Aminokwas metionina jest silnym przeciwutleniaczem i ma pozytywny wpływ na pracę wątroby człowieka. Niedobór metioniny może powodować obniżenie poziomu hemoglobiny i gromadzenie się tłuszczu w komórkach wątroby.
Metionina zawiera : rośliny strączkowe, chude mięso, twarożek, warzywa i orzeszki ziemne.
Treonina to aminokwas niezbędny do tworzenia szkliwa zębów, a także niezbędnych białek, takich jak elastyna i kolagen. Treonina pomaga w detoksykacji i zapobiega gromadzeniu się tłuszczu w komórkach wątroby. Niedobór tego aminokwasu prowadzi do przedwczesnego zmęczenia, a także może prowadzić do stłuszczenia wątroby.
Treonina zawiera : produkty mleczne, mięso i jajka.
Tryptofan to aminokwas będący prekursorem serotoniny (substancji odpowiadającej za nasz nastrój, jakość snu i odczuwanie bólu). Tryptofan bierze również udział w produkcji melatoniny (hormon szyszynki – regulator rytmu okołodobowego). Niedobór tryptofanu w organizmie jest związany z chorobami, takimi jak przewlekłe bóle głowy, zaburzenia snu i zaburzenia układu nerwowego.
Tryptofan zawiera : mięso indycze, produkty mleczne, jajka, orzechy, nasiona.
Fenyloalanina to aminokwas, który służy jako prekursor do produkcji substancji biologicznie czynnych, takich jak norepinefryna (hormon rdzenia nadnerczy i neuroprzekaźnik), która podnosi poziom czuwania, energii fizycznej i aktywności. Uważa się, że fenyloalanina wpływa na poziom endorfin – tak zwanych hormonów radości, które są produkowane w naszym układzie nerwowym. W związku z tym niedobór fenyloalaniny często prowadzi do rozwoju depresji.
Fenyloalanina zawiera : mięso i produkty mleczne, owies, kiełki pszenicy.
Histydyna jest aminokwasem, który jest szczególnie potrzebny podczas wzrostu, stresu oraz rekonwalescencji po chorobie i urazach. Histydyna bierze również udział we wchłanianiu tak ważnych pierwiastków śladowych, jak cynk i miedź. Niedobór histydyny może prowadzić do bólu i zapalenia tkanek mięśniowych, a także do utraty słuchu.
Histydyna zawiera : mięso, produkty mleczne i kiełki pszenicy.
Nazewnictwo aminokwasów
Łańcuch węglowy (szkielet) może składać się zarówno z 1 atomu węgla, jak i kilku. W tym drugim przypadku ma znaczenie, do którego atomu węgla, wychodząc z grupy karboksylowej, przyłącza się głowa aminy. Może to być pierwszy atom węgla lub drugi, trzeci i tak dalej. Chemicy zgodzili się, że atomy węgla będą oznaczać nie liczbami, ale literami alfabetu greckiego: α to pierwszy atom węgla, zaczynający się od ogona karboksylowego, β to drugi, γ to trzeci itd.
Jeżeli grupa aminowa jest przyłączona do atomu węgla w pozycji α, taki aminokwas nazywany jest odpowiednio α-aminokwasem, jeśli grupa aminowa jest przyłączona w pozycji β, to jest to β-aminokwas, jeśli w γ, to γ-aminokwas.
Wszystkie 20 naturalnie występujących aminokwasów proteinogennych należy do grupy α-aminokwasów.
Spośród β-aminokwasów najlepiej poznaną jest β-alanina, a spośród γ-aminokwasów najbardziej znany jest kwas γ-aminomasłowy (GABA). Ich wzory strukturalne podano poniżej.
Inne metody klasyfikacji peptydów
Naukowo, 20 niezbędnych aminokwasów podzielono na kategorie na podstawie polarności ich łańcucha bocznego, tj. Rodników. W ten sposób wyróżnia się cztery grupy: niepolarne, polarne (ale nieposiadające ładunku), naładowane dodatnio i naładowane ujemnie.
Niepolarne to: walina, alanina, leucyna, izoleucyna, metionina, glicyna, tryptofan, fenyloalanina, prolina. Z kolei kwasy asparaginowy i glutaminowy nazywane są polarnymi o ładunku ujemnym. Arginina, histydyna, lizyna nazywane są polarnymi o ładunku dodatnim. Aminokwasy o polarności, ale bez ładunku obejmują bezpośrednio cysteinę, glutaminę, serynę, tyrozynę, treoninę i asparaginę.
Wzory chemiczne aminokwasów
Na rysunkach przedstawiono wszystkie wzory aminokwasów.
Formuły aminokwasowe.
Rodzaje izomerii aminokwasów
W odniesieniu do izomerii optycznej wszystkie α-aminokwasy, z wyjątkiem glicyny $ H_2N-CH_2-COOH $, zawierają atom węgla o asymetrycznej strukturze. Dlatego te aminokwasy mogą istnieć jako lustrzane antypody. Ten rodzaj izomerii odgrywa ważną rolę w przebiegu biosyntezy białek, poprawia dokładność tego procesu i zapobiega zakłóceniom. Zgodnie z kryterium aktywności optycznej izomery mogą być prawoskrętne i lewoskrętne.
Aminokwasy z rodnikami polarnymi (hydrofilowymi).
Należą do nich seryna, treonina, tyrozyna, asparagina, glutamina i cysteina. Rodniki tych aminokwasów obejmują polarne grupy funkcyjne, które tworzą wiązania wodorowe z wodą.
Z kolei te aminokwasy dzielimy na dwie grupy:
zdolny do jonizacji w warunkach organizmu (jonogenny).
Np. Przy pH = 7 fenolowa grupa hydroksylowa tyrozyny jest zjonizowana o 0,01%; grupa tiolowa cysteiny o 8%.
niezdolny do jonizacji (niejonowy).
Na przykład grupa hydroksylowa treoniny:
Aminokwasy: udział w życiu komórki
Kwasy aminokarboksylowe biorą udział w biologicznej syntezie białek. Biosynteza białek to proces modelowania łańcucha polipeptydowego („poli” – wielu) reszt aminokwasowych. Proces zachodzi na rybosomie – organelli wewnątrz komórki, który jest bezpośrednio odpowiedzialny za biosyntezę.
Informacje odczytywane są z odcinka łańcucha DNA zgodnie z zasadą komplementarności (AT, C-G), podczas tworzenia m-RNA (informacyjny RNA lub i-RNA – informacyjny RNA – identycznie równe pojęcia) azotowa zasada tymina jest zastępowana przez uracyl. Ponadto t-RNA (transportowy RNA) jest tworzony na tej samej zasadzie, która przenosi cząsteczki aminokwasów do miejsca syntezy. T-RNA jest kodowane przez triplety (kodony) (przykład: UAU), a jeśli wiesz, przez jakie zasady azotowe reprezentowany jest triplet, możesz dowiedzieć się, jaki aminokwas zawiera.
Aminokwasy
Arginina jest głównym donorem tlenku azotu i jego nośnikiem. To aminokwas, który oddziałuje na prawie wszystkie funkcje organizmu, zwłaszcza na układ odpornościowy, a także na układ rozrodczy człowieka – pomaga w eliminacji toksycznych produktów przemiany materii. Arginina oddziałuje również na aminoreceptory w trzustce, zwiększając wydzielanie insuliny, a tym samym obniżając poziom glukozy we krwi. Aminokwas ten jest również substancją stymulującą produkcję hormonu wzrostu, który jest niezbędny do odbudowy naszego układu mięśniowo-szkieletowego. Niedobór argininy może prowadzić do spowolnienia wzrostu, wzrostu tkanki tłuszczowej. Ponadto brak argininy przyczynia się do wzrostu ciśnienia krwi.
Zawiera argininę: mięso i produkty mleczne, orzechy, owies, kukurydza, sezam, rodzynki, czekolada, żelatyna. Arginina jest niezależnie wytwarzana w organizmie z ornityny.
Alanina to aminokwas będący ważnym źródłem energii dla tkanki mięśniowej, ośrodkowego układu nerwowego i mózgu. Alanina wzmacnia układ odpornościowy poprzez produkcję przeciwciał. Aminokwas ten odgrywa również aktywną rolę w metabolizmie cukrów (alanina jest łatwo przekształcana w glukozę w wątrobie i odwrotnie) oraz kwasów organicznych, które utrzymują równowagę kwasowo-zasadową.
Alanina zawiera : mięso, owoce morza, białka jaj, rośliny strączkowe, orzechy, soję, ryż brązowy, kukurydzę.
Asparagina (kwas asparaginowy) – odgrywa ważną rolę w syntezie amoniaku, zwiększa odporność na zmęczenie, uczestniczy w przemianie węglowodanów w energię mięśniową. Zwiększając produkcję immunoglobulin i przeciwciał, asparagina stymuluje układ odpornościowy. Kwas asparaginowy jest również niezbędny do utrzymania równowagi w procesach zachodzących w ośrodkowym układzie nerwowym; zapobiega zarówno nadmiernemu podnieceniu, jak i nadmiernemu zahamowaniu.
Szparagina zawiera : produkty mleczne, mięso, owoce morza, jajka, ryby, rośliny strączkowe, różne orzechy, pomidory i szparagi.
Glutamina jest aktywnym uczestnikiem metabolizmu azotu, pomaga usunąć nadmiar amoniaku z tkanek, jest ważna dla normalizacji poziomu cukru we krwi, jest niezbędna do syntezy DNA i RNA . Glutamina zwiększa ilość kwasu gamma-aminomasłowego potrzebnego do utrzymania prawidłowego funkcjonowania mózgu i utrzymania prawidłowej równowagi kwasowo-zasadowej w organizmie. Ponieważ glutamina poprawia aktywność mózgu, aminokwas ten jest stosowany w leczeniu epilepsji, zespołu chronicznego zmęczenia, impotencji, schizofrenii i demencji starczej.
Glutamina zawiera : produkty mleczne, mięso, ryby, rośliny strączkowe, a także zawiera 60% białka wytwarzanego przez człowieka.
Glicyna to aminokwas, który bierze aktywny udział w dostarczaniu tlenu do tworzenia nowych komórek. Glicyna jest ważnym uczestnikiem produkcji hormonów odpowiedzialnych za wzmocnienie układu odpornościowego.
Glicyna zawiera : mięso (głównie wołowe), wątrobę różnych zwierząt, żelatynę, ryby, jaja, nabiał. W organizmie jest niezależnie wytwarzana przez wątrobę z choliny lub z aminokwasów takich jak treonina czy seryna.
Karnityna jest środkiem transportującym kwasy tłuszczowe do macierzy mitochondrialnej. Wątroba i nerki z dwóch innych aminokwasów – lizyny i metioniny w niewielkich ilościach produkują karnitynę. Karnityna zwiększa skuteczność przeciwutleniaczy – witamin C.i E, a także utlenia tłuszcze w organizmie, promując w ten sposób ich wydalanie, co zapobiega zwiększeniu rezerw tłuszczu (dlatego aminokwas ten jest ważny dla utraty wagi i obniżenia ryzyka chorób serca). Uważa się, że dla jak najlepszego wykorzystania tłuszczu dzienne spożycie karnityny powinno wynosić 1500 miligramów. Ponadto kreatyna pomaga w detoksykacji i usuwaniu z organizmu niektórych obcych substancji oraz działa uspokajająco na układ nerwowy. Niedobór kreatyny prowadzi do osłabienia mięśni, spadku wydolności i szybkiego zmęczenia. Występują również naruszenia czynności serca, wątroby i nerek. Ze względu na wolniejsze utlenianie tłuszczów przy braku karnityny, osoba ma nadwagę.
Ograniczenie karnityny: produkty mleczne, ryby, mięso i podroby. Liderem pod względem zawartości karnityny jest czerwone mięso. Karnityna jest naturalnie wytwarzana w nerkach, wątrobie i trzustce z aminokwasów glicyny, argininy i metioniny.
Ornityna to aminokwas niezbędny dla wątroby i układu odpornościowego. Ornityna sprzyja produkcji hormonu wzrostu, który w połączeniu z argininą i karnityną wspomaga recykling nadmiaru tłuszczu w metabolizmie.
Jest niezależnie wytwarzany w organizmie z argininy. A arginina zawiera: orzeszki pinii, pestki dyni, orzeszki ziemne i nasiona sezamu.
Prolina jest jednym z głównych składników kolagenu – białek występujących w dużych ilościach w kościach i tkankach łącznych. Proline bierze również udział w utrzymaniu sprawności i wzmacnianiu mięśnia sercowego, bierze udział w odbudowie tkanek, stawów, ścięgien i więzadeł po uszkodzeniach. Niedobór tego aminokwasu może znacznie zwiększyć zmęczenie.
Proline zawiera : jaja, nabiał, mięso, pszenicę, soki owocowe. Ciało jest niezależnie wytwarzane z kwasu glutaminowego i ornityny.
Seryna – ważny aminokwas do produkcji energii komórkowej – bierze udział w magazynowaniu glikogenu przez wątrobę i mięśnie; aktywnie uczestniczy we wzmacnianiu układu odpornościowego, dostarczając mu przeciwciał; pobudza funkcje pamięci i układu nerwowego, a także tworzy tłuste „osłonki” wokół włókien nerwowych.
Seryna zawiera : nabiał i produkty mięsne, orzeszki ziemne, gluten pszenny i produkty sojowe. W organizmie jest niezależnie wytwarzany z glicyny i treoniny.
Tauryna to aminokwas mający korzystny wpływ na układ sercowo-naczyniowy. Tauryna stabilizuje pobudliwość błony, co jest bardzo ważne w kontroli napadów padaczkowych. Aminokwas ten, wraz z siarką, jest uważany za istotny w kontrolowaniu wielu zmian biochemicznych, które zachodzą podczas starzenia. Tauryna odgrywa ważną rolę w metabolizmie energetycznym organizmu. Według najnowszych danych naukowych poprawia metabolizm lipidów, utrzymuje skład elektrolitowy cytoplazmy, normalizuje funkcjonowanie błon komórkowych, chroniąc je. W praktyce daje to znaczny wzrost energii podczas treningu, zmniejsza zmęczenie oraz zwiększa intensywność treningu. Ponadto tauryna bierze udział w uwalnianiu organizmu z zatykania przez wolne rodniki, obniża ciśnienie krwi i poziom cholesterolu.
Zawiera taurynę: białka rybne i mleczne. W organizmie jest niezależnie wytwarzany z cysteiny przy pomocy witaminy B6.
Aminokwasy z ujemnie naładowanymi rodnikami.
Do tej grupy należą kwasy asparaginowy i glutaminowy . Te aminokwasy nazywane są kwasowymi, ponieważ zawierają dodatkową grupę karboksylową w rodniku, która dysocjuje tworząc anion karboksylanowy. W pełni zjonizowane formy tych kwasów to asparaginian i glutaminian:
Ta grupa czasami obejmuje aminokwasy asparaginę i glutaminę, które zawierają grupę karboksyamidową (СОNH2) jako potencjalną grupę karboksylową powstającą podczas hydrolizy.
P K A grupy β-karboksylowej kwasu asparaginowego i grupy γ-karboksylowej kwasu glutaminowego są większe niż P K A grup α-karboksylowe oraz w większym stopniu odpowiadają na p K a wartości tych kwasów karboksylowych.
Grupy żywności o najwyższej zawartości AMK
Produkty mleczne i jaja zawierają ważne substancje, takie jak walina, leucyna, izoleucyna, arginina, tryptofan, metionina i fenyloalanina. Ryby, białe mięso mają wysoką zawartość waliny, leucyny, izoleucyny, histydyny, metioniny, lizyny, fenyloalaniny, tryptofanu. Rośliny strączkowe, zboża i zboża są bogate w walinę, leucynę, izoleucynę, tryptofan, metioninę, treoninę, metioninę. Orzechy i różne nasiona nasycą organizm treoniną, izoleucyną, lizyną, argininą i histydyną.
Poniżej znajduje się zawartość aminokwasów w niektórych produktach spożywczych.
Największe ilości tryptofanu i metioniny można znaleźć w twardym serze, lizynę w mięsie królika, walinę, leucynę, izoleucynę, treoninę i fenyloalaninę w soi. Komponując dietę opartą na utrzymaniu prawidłowego AMK należy zwrócić uwagę na kalmary i groszek, a najbiedniejsze pod względem zawartości peptydów są ziemniaki i mleko krowie.
Ile aminokwasów należy spożywać dziennie
We współczesnym świecie absolutnie wszystkie produkty spożywcze zawierają niezbędne dla człowieka składniki odżywcze, więc nie powinieneś się martwić: wszystkie 20 aminokwasów białkowych jest bezpiecznie dostarczanych z pożywieniem, a taka ilość wystarczy dla osoby, która prowadzi normalne życie i przynajmniej trochę monitoruje swoją dietę.
Dieta sportowca musi być nasycona białkami, ponieważ bez nich zbudowanie masy mięśniowej jest po prostu niemożliwe. Ćwiczenia prowadzą do ogromnego wyczerpania rezerw aminokwasów, dlatego zawodowi kulturyści są zmuszeni do przyjmowania specjalnych suplementów. Przy intensywnym budowaniu mięśni ilość białka może dochodzić nawet do stu gramów dziennie, ale dieta ta nie nadaje się do codziennego spożycia. Każdy suplement diety oznacza instrukcję zawierającą różne AMK w dawce, którą należy przeczytać przed zastosowaniem leku.
Brak aminokwasów przy wegetarianizmie
To mit, że istnieją aminokwasy, które występują wyłącznie w produktach pochodzenia zwierzęcego. Co więcej, naukowcy odkryli, że białko roślinne jest lepiej przyswajane przez organizm ludzki niż przez zwierzę. Jednak przy wyborze wegetarianizmu jako stylu życia bardzo ważne jest monitorowanie diety. Główny problem polega na tym, że sto gramów mięsa i taka sama ilość fasoli zawiera różne ilości AMK wyrażone w procentach. W pierwszej kolejności należy prowadzić ewidencję zawartości aminokwasów w spożywanym pokarmie, potem powinno dojść do automatyzacji.
Klasyfikacja według właściwości kwasowo-zasadowych
W zależności od liczby grup funkcyjnych rozróżnia się aminokwasy kwaśne, obojętne i zasadowe.
Aminokwasy, w których liczba grup aminowych przewyższa liczbę grup karboksylowych, nazywane są aminokwasami zasadowymi: lizyna, arginina, histydyna:
Jeśli w aminokwasach występuje nadmiar grup kwasowych, nazywa się je aminokwasami kwasowymi: asparaginowym i glutaminowym:
Wszystkie inne aminokwasy są neutralne.
Konsekwencje obecności nadmiaru lub braku aminokwasów w organizmie
Wiele aminokwasów, jak wspomniano wcześniej, reguluje metabolizm. Innymi słowy, każdy aminokwas pozwala organizmowi otrzymać wystarczającą ilość energii, co umożliwia realizację reakcji chemicznych leżących u podstaw oddychania, czynności poznawczych i regulacji stanu psychoemocjonalnego.
To mit, że istnieją aminokwasy, które występują wyłącznie w produktach pochodzenia zwierzęcego. Naukowcy odkryli, że białko roślinne jest znacznie lepiej wchłaniane przez organizm człowieka niż zwierzę. Ale jeśli ludzie wybierają dla siebie dietę wegańską, muszą monitorować swoją dietę.
Główny problem polega na tym, że sto gramów mięsa i taka sama ilość fasoli zawiera różne ilości AMA w ujęciu procentowym. W pierwszej kolejności należy prowadzić ewidencję zawartości aminokwasów w spożywanym pokarmie, potem powinno dojść do automatyzacji. Nie można dać się ponieść postowi ani określonej grupie produktów, ponieważ nie pozwoli to na spełnienie wszystkich opisanych powyżej norm bilansu substancji.
Przy braku aminokwasów w organizmie możliwe są następujące objawy:
Jeśli organizm pobierze choćby jeden aminokwas, może to spowodować kolosalną ilość nieprzyjemnych skutków, które pogarszają stan zdrowia. Przeładowanie aminokwasami jest również niebezpieczne. Może powodować problemy z objawami podobnymi do zatrucia pokarmowego.
Każda osoba w ten czy inny sposób myśli o tym, ile aminokwasów potrzebuje dziennie. Wszystkie 20 aminokwasów jest bezpiecznie dostarczanych wraz z pożywieniem do organizmu człowieka. Ich ilość jest wystarczająca dla osób prowadzących normalny zdrowy tryb życia. Ale w diecie sportowca białko powinno mieć wiodącą pozycję, ponieważ bez jego wystarczającego poziomu nie można osiągnąć wysokiego stopnia rozwoju masy mięśniowej.
Dlatego konieczne jest przestrzeganie miary podczas budowania własnej diety i korygowanie nawyków żywieniowych w odpowiednim czasie.
Klasyfikacja biologiczna (według zdolności do syntezy u ludzi i zwierząt)
Nieistotne aminokwasy – dziesięć z 20 aminokwasów tworzących białka można syntetyzować w organizmie człowieka. Należą do nich: glicyna (glikol), alanina, seryna, cysteina, tyrozyna, kwas asparaginowy i glutaminowy, asparagina, glutamina, prolina.
Niezbędne aminokwasy (8 aminokwasów) – nie mogą być syntetyzowane u ludzi i zwierząt i muszą wchodzić do organizmu jako część pokarmu białkowego.
Jest osiem absolutnie niezbędnych aminokwasów: walina, izoleucyna, leucyna, treonina, metionina, lizyna, fenyloalanina, tryptofan.
Niezbędne aminokwasy są często zawarte w suplementach diety i stosowane jako leki.
Warunkowo niezbędne (2 aminokwasy) – są syntetyzowane w organizmie, ale w niewystarczających ilościach, więc muszą częściowo pochodzić z pożywienia. Te aminokwasy to histydyna, arginina.
Dla dzieci niezastąpione są również histydyna i arginina.
Dla ludzi oba typy aminokwasów są równie ważne: nieistotne i niezastąpione. Większość aminokwasów jest wykorzystywana do budowy własnych białek organizmu, ale organizm nie może istnieć bez niezbędnych aminokwasów.
Przy niedoborze jakichkolwiek aminokwasów w organizmie człowieka na krótki czas mogą ulec zniszczeniu białka tkanki łącznej, krwi, wątroby i mięśni, a uzyskany z nich „budulec” – aminokwasy służą do utrzymania prawidłowego funkcjonowania najważniejszych narządów – serca i mózgu.
Niedobór aminokwasów prowadzi do pogorszenia apetytu, opóźnienia wzrostu i rozwoju, stłuszczenia wątroby i innych poważnych zaburzeń.
Jednocześnie następuje spadek apetytu, pogorszenie stanu skóry, wypadanie włosów, osłabienie mięśni, zmęczenie, obniżona odporność, anemia.
Nadmiar aminokwasów może powodować rozwój poważnych chorób, zwłaszcza u dzieci i młodzieży. Najbardziej toksyczne są metionina (wywołuje ryzyko zawału serca i udaru), tyrozyna (może wywołać rozwój nadciśnienia tętniczego, prowadzić do nieprawidłowego funkcjonowania tarczycy) i histydyna (może przyczyniać się do niedoboru miedzi w organizmie i prowadzić do chorób stawów, wczesnego siwienia, ciężkiej anemii) …
W warunkach normalnego funkcjonowania organizmu, gdy występuje wystarczająca ilość witamin (B6, B12, kwas foliowy) i przeciwutleniaczy (witaminy A, E, C i selen), nadmiar aminokwasów nie szkodzi organizmowi.
Metody otrzymywania aminokwasów
W biosyntezie białka w organizmach żywych bierze udział 20 aminokwasów.
Aminokwasy prawe i lewe
W zależności od przyłączenia grupy aminowej do ogona karboksylowego w łańcuchu węglowym, aminokwasy mogą być „prawoskrętne” lub „lewoskrętne”, innymi słowy, określa się je jako izomery D – lub L -. Takie formy nazywane są optycznie czynnymi, nie różnią się składem chemicznym, ale w przestrzeni odnoszą się do siebie, jak lewa i prawa ręka.
Cząsteczki białka zawierają tylko L (lewe) -izomery aminokwasów, prawoskrętne (D) -izomery mogą mieć szczególne właściwości i działać jako mediatory, tj. cząsteczki sygnałowe, ale częściej tworzą balast. W zwykłej żywności praktycznie nie ma D-aminokwasów. Powstają podczas syntezy chemicznej i można je znaleźć w sztucznych białkach stosowanych w żywieniu sportowców lub jako suplementy diety. D-aminokwasy są trudne do rozkładu przez enzymy, ponieważ nie są fizjologiczne. Wątroba i nerki zawierają specjalny enzym – oksydazę D-aminokwasową, uważa się, że przekształca ona niefizjologiczne prawe aminokwasy w fizjologiczne lewe. Jego ilość jest niewielka, bo w pożywieniu jest zwykle bardzo mało D-aminokwasów.
Podczas syntezy chemicznej powstaje równa ilość izomerów D- i L-, ale tylko aminokwasy serii L biorą udział w syntezie białek. Powinni to wziąć pod uwagę osoby przyjmujące preparaty aminokwasowe: L-aminokwasy będą znacznie droższe ze względu na konieczność ich izolacji z mieszanki, ale efekt ich stosowania będzie znacznie większy
